Phosphorylation de l'ump et du cmp chez escherichia coli et bacillus subtilis : proprietes structurales et catalytiques des enzymes impliques

par LIDIA SERINA

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de O. BARZU.

Soutenue en 1996

à Paris 7 .

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  • Résumé

    Le clonage et le sequencage du gene pyrh codant pour l'uridine monophosphate kinase (ump kinase) d'e. Coli ont abouti a deux resultats surprenants: (i) l'enzyme est identique au produit du gene smba decrit en 1992 comme etant implique dans la repartition du chromosome au cours de la division cellulaire ; (ii) l'enzyme bacterien ne possede aucune homologie avec les autres nucleoside monophosphate (nmp) kinases. C'est un hexamere dont l'activite catalytique s'exercant uniquement sur l'ump comme accepteur de phosphate, est inhibee par l'utp et activee par le gtp. Une particularite remarquable de l'ump kinase d'e. Coli est sa tres faible solubilite a ph neutre et qui augmente d'un facteur 50-100 a ph alcalin ou en presence d'utp. Cette propriete est la consequence de l'exposition en surface de residus hydrophobes entrainant l'agregation de la proteine. Le clonage, l'expression et l'analyse structurale des cytidine monophosphate kinases de b. Subtilis et d'e. Coli nous ont conduits a les considerer comme appartenant, sur le plan structural, au paradigme des nmp kinases, avec cependant, quelques particularites structurales telle que la presence d'une insertion de 36 acides amines absente chez les autres nmp kinases


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Informations

  • Détails : 187 P.
  • Annexes : 195 REF.

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  • Bibliothèque : Université Paris Diderot - Paris 7. Service commun de la documentation. Bibliothèque Universitaire des Grands Moulins.
  • Accessible pour le PEB
  • Cote : TS1996
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