Bacteriocines anti-listeria de leuconostoc : etude des relations structure/activite

par YANNICK FLEURY

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de A. DELFOUR.

Soutenue en 1996

à Paris 7 .

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  • Résumé

    Les bacteriocines sont des peptides ou des proteines secretes par des bacteries doues d'activite antibacterienne (a spectre etroit). A la difference des antibiotiques leur biosynthese est ribosomale et les bacteries productrices se protegent par un phenomene d'immunite qui impliquerait une proteine. Une nouvelle bacteriocine, la mesentericine y105#3#7, a ete purifiee et caracterisee a partir de deux souches de leuconostoc mesenteroides. Ce peptide de 37 residus comprend un pont disulfure et est ectif contre listeria a des concentrations nanomolaires. Nous avons synthetise la mesentericine y105#3#7 par voie chimique. La bacteriocine synthetique (rigoureusement identique au produit naturel) a ete utilisee pour etudier (i) sa structure tridimensionnelle, (ii) son spectre et son mode d'action et (iii) les motifs moleculaires impliques dans l'activite anti-listeria. La mesentericine y105 adopte une structure en helice alpha probablement au niveau du fragment 17-31. Elle est active contre certaines bacteries lactiques. Son pouvoir antibacterien varie suivant les bacteries cibles. Son mode d'action (bactericide ou bacteriostatique) est dose-dependant. Nous avons egalement montre que l'activite anti-listeria requiert l'integralite de la structure covalente. De plus, le pont disulfure semble stabiliser et/ou faciliter la formation de l'helice. Enfin, nous avons prepare un anticorps anti-peptide specifique de la proteine qui serait impliquee dans la protection de la souche productrice. Il devrait la purification de cette proteine pour l'etude du mecanisme d'immunite


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Informations

  • Détails : 140 P.
  • Annexes : 110 REF.

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  • Bibliothèque : Université Paris Diderot - Paris 7. Service commun de la documentation. Bibliothèque Universitaire des Grands Moulins.
  • Accessible pour le PEB
  • Cote : TS1996
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