Etude structurale de signaux de secretion c-terminaux de proteines bacteriennes secretees par la voie abc dependante

par NICOLAS WOLFF

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de Muriel Delepierre.

Soutenue en 1996

à Paris 6 .

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  • Résumé

    La metalloprotease prtg d'erwinia chrysanthemi et l'hemoproteine hasa de serratia marcescens sont secretees par la voie abc dependante. Ces proteines ont un signal de secretion c-terminal et traversent l'enveloppe bacterienne via un transporteur compose d'une proteine dans la membrane externe et de deux proteines dans la membrane interne. Prtg et hasa sont efficacement secretees par le meme transporteur et leurs signaux de secretion, compris dans les 56 residus c-terminaux, ne presentent que 12% d'identite de sequence. La conformation des peptides cterg et cterh, incluant respectivement les signaux de secretion de prtg et de hasa, a ete analysee par les spectroscopies de resonance magnetique nucleaire, de dichroisme circulaire et de fluorescence en presence de solvants mimant l'environnement membranaire. Ces peptides sont peu solubles et non structures dans l'eau mais sont stables et adoptent une conformation helicoidale en presence de trifluoroethanol, de micelles de detergents et de vesicules de lipides. Deux helices stables ont ete identifiees dans cterg et trois dans cterh en presence de trifluoroethanol. Ces helices sont partiellement superposables et contiennent les sequences les plus hydrophobes. La conformation des peptides est similaire dans le trifluoroethanol et en presence de micelles neutres tandis que cterh a un contenu en helice plus faible et n'interagit probablement que par l'helice c-terminale avec des liposomes charges negativement. Combinant les resultats de structure et d'efficacite de secretion de mutants de cterg, nous proposons que le signal est compose d'un tetrapeptide situe a l'extremite c-terminale de la proteine, sans structure secondaire preferentielle et expose librement. Ce motif est essentiel a la secretion et toutes les proteines capables d'emprunter le meme transporteur abc que cterg possedent un motif c-terminal similaire. En amont de ce motif, les helices c-terminale et n-terminale seraient aussi impliquees dans la secretion en interagissant avec la membrane bacterienne et/ou avec le transporteur abc.


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Informations

  • Détails : 169 P.
  • Annexes : 303 REF.

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  • Accessible pour le PEB
  • Bibliothèque : Centre Technique du Livre de l'Enseignement supérieur (Marne-la-Vallée, Seine-et-Marne).
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : PMC RT P6 1996
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