Comparaison de proteines et de genes homologues chez des eucartyotes et des procaryotes

par YOLANDE DIAZ-LAZCOZ

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de J.-L. RISLER.

Soutenue en 1996

à Paris 6 .

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  • Résumé

    Les projets de sequencage systematique de genomes entiers permettent de disposer d'une tres grande quantite de sequences proteiques appartenant a divers organismes. Il est par consequent possible d'obtenir un grand nombre de sequences homologues chez plusieurs especes. C'est la recherche que nous avons fait pour trois especes: escherichia coli, bacillus subtilis et saccharomyces cerevisiae, puisque nous disposions de banques de donnees propres et non redondantes pour chacune d'elles. Nous avons obtenus 3 lots de 105 sequences proteiques homologues, pour lesquelles nous possedions aussi le gene correspondant. Nous avons donc compare ces proteines, afin de mieux comprendre les modalites d'evolution des sequences. Nous avons d'abord etudie la conservation des acides amines, par une methode de correlation. Nous avons constate que l'acide amine le mieux conserve est la glycine. Cet acide amine est d'ailleurs tres peu mutable, et sa frequence est correlee avec le taux d'evolution des proteines. Ceci semble coherent avec le fait que cet acide amine est plus frequent dans les regions conservees des proteines que dans les regions non conservees. Nous avons aussi constate que les acides amines charges etaient tres bien conserves, ce qui semble signifier que la charge des proteines est un caractere tres conserve au cours de l'evolution. Cela nous a amene a regarder ce qu'il en etait de la conservation des points isoelectriques. Nous avons alors montre, que les points isoelectriques des proteines eucaryotes sont plus basiques que ceux de leurs homologues procaryotes. En ce qui concerne les genes, nous avons raffine l'etude du biais des codons, en montrant qu'il existe un biais different entre les positions conservees au cours de l'evolution et les positions non conservees. Effectivement, aux positions strictement conservees chez differentes especes, le biais des codons est plus marque que dans les positions non conservees. Notre hypothese, suppose que la pression de selection qui s'exerce sur les codons est faible et que par consequent elle s'exprime plus aux positions tres conservees. Ceci est d'ailleurs coherent avec les donnees sur les genes fortement exprimes, chez qui le biais dans le biais est encore plus fort, genes dont le taux d'evolution est faible. La nature du biais dans le biais observe pour la serine nous a aussi permis de mettre en evidence le fait que la serine etait primordialement codee par des codons de type tcn, et que les codons agy ont ete affectes a la serine ulterieurement, par capture de codon. Ceci est d'ailleurs soutenu par l'etude des serines catalytiques de proteines anciennes, ubiquitaires et essentielles qui utilisent preferentiellement de facon tres marquee des codons tcn


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Informations

  • Détails : 169 P.
  • Annexes : 204 REF.

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  • Bibliothèque : Université Pierre et Marie Curie. Bibliothèque Universitaire Pierre et Marie Curie. Section Biologie-Chimie-Physique Recherche.
  • Accessible pour le PEB
  • Bibliothèque : Centre Technique du Livre de l'Enseignement supérieur (Marne-la-Vallée, Seine-et-Marne).
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : PMC RT P6 1996
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