Le systeme de groupe sanguin landsteiner-wiener caracterisation moleculaire et fonctionnelle

par Patricia Hermand-Tournamille

Thèse de doctorat en Biologie cellulaire

Sous la direction de Jean-Pierre Cartron.

Soutenue en 1996

à Paris 5 .


  • Résumé

    L'antigene de groupe sanguin landsteiner-wiener (lw) est porte par une glycoproteine membranaire de 42 kd qui a ete immunopurifiee, partiellement sequencee et clonee. Il s'agit d'un polypeptide de 271 acides amines incluant un peptide signal de 30 acides amines, quatre sites potentiels de n-glycosylation et un seul domaine transmembranaire. La base moleculaire du polymorphisme lw#a/lw#b est determinee par la mutation d'une base responsable de la substitution gln-70-arg. Le gene lw est compose de 3 exons avec une region promotrice de type eryqthroide. Aucune anomalie du gene lw n'a ete observee chez des individus rhd#+, rhd#- et rh#n#u#l#l. Seule une deletion de 10bp a ete mise en evidence dans le genome d'un des deux individus lw(a-b-). Fait interessant, la structure lw presente une forte homologie avec les molecules d'adhesion intercellulaire (icams) qui sont des ligands de la molecule lfa-1 (lymphocyte function-related antigen -1). Nous avons montre par des tests de fixation que la proteine lw interagit in vitro avec les integrines leucocytaires cd11/cd18, representant ainsi une nouvelle molecule icam du globule rouge que nous avons rebaptisee icam-4.


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  • Détails : 1 vol. (103 f.- Annexes non paginées)
  • Annexes : Bibliogr. f. 87-102

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