Isoforme foetale des chaînes lourdes de la myosine squelettique humaine : isolement, structure primaire et expression du messager

par Eric Jullian

Thèse de doctorat en Médecine

Sous la direction de Marc Delpech.

Soutenue en 1996

à Paris 5 .


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  • Résumé

    Dans le muscle squelettique le responsable de l'activité mécanique est la molécule de myosine qui transforme l'énergie provenant de l'hydrolyse de l'ATP en mouvement. Cette protéine hexamérique (2 chaînes lourdes et 4 chaînes légères) existe sous plusieurs formes en fonction du type des monomères qui la constituent. Au cours du développement, dans le muscle squelettique humain, deux isoformes ont été décrites, une forme embryonnaire et une forme périnatale. Les ADN complémentaires des chaînes lourdes de ces isoformes développementales ont été isolés et leurs séquences ont été déterminées. Un troisième ADN complémentaire a été isolé. Sa séquence nucléotidique (6010 bases) a été déterminée. Des expériences de protection à la RNase montrent une expression du messager durant la deuxième moitié de gestation et les premiers jours post-partum. Cette isoforme fœtale présente des différences de séquences avec l'isoforme périnatale précedemment décrite, 24 mutations nucléotidiques (0. 45%) conduisant à 9 substitutions d'acides animés (1,5%). Ces différences mettent en évidence un polymorphisme de restriction, mais celui-ci n'a pas été retrouvé. Tous les éléments recueillis sur l'isoforme fœtale font considérer cette dernière comme la foemr prépondérante exprimée entre la treizième semaine de développement et 2 jours après la naissance.

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Informations

  • Détails : 1 vol. XII (123 p.)
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr.

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  • Bibliothèque : Bibliothèque interuniversitaire de santé (Paris). Pôle médecine et odontologie.
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