Structure et activite des proteines de transfert de lipides (ltp) : modelisation sur la base de donnees rmn et modelisation par homologie

par JEROME GOMAR

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de Françoise Vovelle.

Soutenue en 1996

à Orléans .

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  • Résumé

    La fonction des ltp de plantes reste toujours controversee. Deux nouvelles hypotheses fonctionnelles ont ete recemment proposees. La premiere envisage un role possible de transporteur d'acide gras, precurseurs des monomeres de la cutine, vers l'espace extracellulaire. Afin d'approfondir notre connaissance a l'echelle atomique des complexes molecule hydrophobe-ltp de plantes, l'etude structurale de la forme libre et d'une forme complexee de la ltp de mais a ete realisee sur la base de donnees rmn. Le volume mesure de la cavite de la proteine, de l'ordre de 300 a#3, est coherent avec ses proprietes complexantes non specifiques. Un site d'interaction possible avec les membranes est propose. Le modele du complexe lysophosphadidylcholine-ltp de mais, calcule sur la base de donnees rmn, ne met pas en evidence de changements conformationnels importants. La comparaison des formes libres et complexee de la ltp de mais en solution et dans le cristal, qui a mis en evidence la similarite globale des structures, ainsi que certaines divergences locales de conformation, a permis de positionner les zones flexibles de la proteine, desordonnees dans le cristal et moins bien resolues en solution. La deuxieme hypothese concerne leur role dans la defense des plantes. Les proprietes fongistatiques de ace-ampi, une proteine de sequence homologue aux ltp, extraite de l'oignon ont ete recemment mises en evidence. La modelisation par homologie de cette proteine, qui ne transfere par les lipides, a ete entreprise afin de comparer ses caracteristiques structurales predites, le volume de sa cavite ainsi que ses surfaces de potentiel electrostatiques, a celles connues d'autres ltp.


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  • Détails : 190 P.
  • Annexes : 250 REF.

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