Etude structure-fonction de l'interaction des phospholipases a#2 secretees avec leurs recepteurs

par Jean-Paul Nicolas

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de Michel Lazdunski.

Soutenue en 1996

à Nice .

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  • Résumé

    Les phospholipases a2 secretees de 14 kda de masse moleculaire catalysent l'hydrolyse de la liaison ester en position 2 des glycerophospholipides. Recemment, des recepteurs qui lient les phospholipases a2 ont ete identifies. Durant cette these, l'interaction des phospholipases a2 avec leurs recepteurs a ete etudiee du point de vue des phospholipases et du recepteur de type m. Les structures responsables de l'interaction ont ete identifiees dans le cas de la phospholipase a2 pancreatique de porc et de la phospholipase a2 de venin d'abeille, respectivement sur les recepteurs de type m et de type n. Le domaine de liaison des phospholipases a2 sur le recepteur de type m a ete mis en evidence


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Informations

  • Détails : 120 P.
  • Annexes : 292 REF.

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