Phosphorylation et activité des facteurs d'épissage à domaines RRM et RS : Mise en évidence de l'activité kinase de la DNA topoisomérase I

par Ferdinand Rossi

Thèse de doctorat en Biochimie et biologie moléculaire

Sous la direction de Guy Cathala et de G. CATHALA.

Soutenue en 1996

à Montpellier 2 .


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  • Résumé

    La selection des sites 5' et 3' est une etape decisive dans l'epissage des arn pre-messagers. Bon nombre de facteurs impliques dans cette selection sont des proteines constituees d'un domaine de liaison a l'arn (domaine rrm) et d'un domaine riche en residu arginine et serine (domaine rs). Ce sont des proteines phosphorylees sur les residus serine. Apres avoir note qu'au moins un de ces facteurs subit un cycle de phosphorylation-dephosphorylation au cours de l'assemblage du spliceosome et de l'epissage, nous avons etudie le role de certains d'entre eux et des proteines de la snrnp u1 dans la selection du site d'epissage 5'. Nous concluons que la phosphorylation de la proteine u1-70k est critique pour la participation de la snrnp u1 a une etape pre-catalytique de la reaction d'epissage. Cette phosphorylation diminue aussi l'interaction de la snrnp u1 pour le site d'epissage 5'. La proteine u1-c interagit directement sur le site d'epissage 5'. L'extremite 5' du snrna u1 n'est pas requise dans la reconnaissance du site d'epissage mais est necessaire pour stabiliser l'interaction par appariement de bases. Nous avons cherche une kinase capable de phosphoryler de facon specifique le domaine rs des proteines sr. Nous avons decouvert que la dna topoisomerase i, en plus de son activite de relaxation des surtentions de l'adn, possede cette activite proteine kinase

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  • Détails : 137 f
  • Annexes : Bibliogr.: f. 70-87. Liste des publications de l'auteur f. 69

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  • Cote : TS 96.MON-210
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