Etude des formes tissulaires des collagènes fibrillaires V et XI : caractérisation de la forme majoritaire de la chaîne α1 (XI)

par Jean-Charles Rousseau

Thèse de doctorat en Sciences. Biochimie

Sous la direction de Michel Van Der Rest.

Soutenue en 1996

à Lyon 1 .

Le jury était composé de Michel Van Der Rest.


  • Résumé

    Les collagenes sont les constituants les plus abondants de la matrice extracellulaire. Parmi eux, on distingue le groupe des collagenes capables de former des fibres, les types i, ii et iii appeles collagenes fibrillaires majeurs et les collagenes fibrillaires v et xi. Ces deux derniers sont quantitativement minoritaires au sein des fibres heterotypiques formees avec les collagenes majeurs. Le collagene v est surtout present dans les fibres contenant du collagene i tandis que le collagene xi se trouve dans les fibres ou le type ii est preponderant c'est-a-dire les tissus cartilagineux. A la difference des collagenes fibrillaires majeurs, les collagenes v et xi subissent une maturation n-terminale partielle et mal connue aboutissant au maintient d'une region globulaire sur la molecule native. Nous avons etudie cette maturation d'une part a l'aide d'anticorps anti-peptide diriges contre des sequences d'acides amines de ces regions globulaires et d'autre part en utilisant le microsequencage. Nous avons montre que la chaine a2(v) conservait la totalite de son n-propeptide (c'est-a-dire son extension n-terminale non-collagenique) alors que la chaine a1(v) conserve uniquement une partie de cette region, subissant l'elimination d'au moins 284 premiers residus en n-terminal. De plus, nos resultats suggerent qu'il existe aussi une forme courte de la chaine a1(v) completement depourvue de son domaine n-terminal. Il y aurait dans l'os deux trimeres differents, un heterotrimere a1(v)#2a2(v) dans lequel la chaine a1(v) conserverait une partie de son n-propeptide et un homotrimere a1(v)#3 ou elle serait completement clivee. Nous avons egalement etudie la maturation subie par la chaine a1(xi) provenant de la matrice deposee par une culture de chondrocytes de sternums d'embryons de poulet. Nous avons mis en evidence une forme majoritaire de la chaine a1(xi) subissant une maturation n-terminale entre les residus ala#2#5#3 et gln#2#5#4. Parmi les six variantes de l'arnm decrites pour la chaine a1(xi), nous avons demontre que cette forme majoritaire correspondait a une variante de l'epissage alternatif codee par les exons i-iii-v (zhidkova et al, j. Biol. Chem. 1995 ; 270, 9478-9485). Notre etude a aussi montre la presence de plusieurs autres formes minoritaires de la chaine a1(xi) pouvant correspondre a des intermediaires de maturation et/ou a des formes issues de l'epissage alternatif present dans la region variable de cette chaine. Une de ces formes est aussi retrouvee apres extraction des collagenes a partir de cartilage ftal bovin. La determination exacte des structures n-terminales maintenues sur les chaines matures des collagenes de types v et xi est un element fondamental dans la comprehension des mecanismes regulant le diametre des fibres heterotypiques. En effet, les regions globulaires conservees par les collagenes fibrillaires mineurs sont supposees avoir un role dans le controle du diametre des fibrilles


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  • Détails : 1 vol. (192 f.)
  • Annexes : Bibliogr. f. 178-192

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