Régulation du métabolisme du carbone chez Bacillus subtilis : caractérisation d'une nouvelle protéine-kinase dépendante du système phosphoénolpyruvate, sucre phosphotransférase

par Cécile Fischer

Thèse de doctorat en Sciences. Biochimie

Sous la direction de Josef Deutscher.

Soutenue en 1996

à Lyon 1 .

Le jury était composé de Josef Deutscher.


  • Résumé

    Au cours de ce travail, le gene d'une nouvelle proteine-kinase atp-dependante de bacillus subtilis a ete clone et la proteine a ete caracterisee. Chez les bacteries a gram-positif, la phosphorylation atp-dependante sur la serine 46 de la proteine hpr du systeme phosphoenolpyruvate: sucre phosphotransferase (ou pts) est catalysee par l'hpr kinase. In vitro, cette reaction diminue d'un facteur 100 l'activite du pts, c'est-a-dire le transport et la phosphorylation concommitante de nombreux sucres comme le glucose. De plus, la phosphoserine-hpr est impliquee dans de nombreuses regulations. Dans un premier temps, le role de cette phosphorylation dans la repression catabolique de l'operon gluconate de bacillus subtilis a ete etabli. La mutation de la serine 46 de la proteine hpr en une alanine abolit la repression catabolique de cet operon par le glucose. Afin de cloner le gene de l'hpr kinase, une banque genomique de bacillus subtilis a ete exprimee chez escherichia coli. Un fragment d'adn contenant trois phases ouvertes de lectures a ainsi ete isole. Bien que le produit de la deuxieme phase ouverte de lecture soit responsable de la reduction du taux de fermentation du mannitol dans la souche utilisee, il ne code pas pour l'hpr kinase, et sa fonction n'est pas connue. En revanche, la troisieme phase ouverte de lecture, prka (1893 pb), code pour une proteine (prka) de 72 kda. Dans cette proteine, le motif a des proteines liant les nucleotides est present et les aminoacides essentiels du site catalytique de la proteine-kinase ampc-dependante eucaryote sont conserves. La proteine prka a ete surproduite et purifiee, et la phosphorylation prka-dependante d'une proteine de 63 kda de bacillus subtilis sur une serine a ete montree. Il semble de plus que l'enzyme i du pts constitue le substrat ou joue un role d'activateur de cette reaction


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Informations

  • Détails : 1 vol. (131 p.)
  • Annexes : Bibliogr. p. 117-131

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  • Bibliothèque : Université Claude Bernard (Villeurbanne, Rhône). Service commun de la documentation. BU Sciences.
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