Localisation et regulation nutritionnelle de trois proteines impliquees dans le transport des lipides au niveau intestinal : le fat, la i-fabp et la l-fabp

par HELENE POIRIER

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de P. BESNARD.

Soutenue en 1996

à Dijon .

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  • Résumé

    Les roles energetiques, structuraux et fonctionnels qu'exercent les acides gras a longue chaine (aglc) au niveau de l'organisme dependent de leur biodisponibilite intestinale. Du fait de leur caractere lipophile, une diffusion passive a travers la membrane plasmique etait jusqu'a present la seule hypothese envisagee. Cependant, ce concept est a present discute puisque plusieurs proteines membranaires (fat, fabppm) presentant une forte affinite pour les aglc ont ete identifiees au niveau de l'intestin. Une fois dans le cytoplasme des enterocytes, les aglc sont pris en charge par deux fabps (i-fabp et la l-fabp) responsables de leur transport dans la cellule. Afin de mieux comprendre les phenomenes mis en jeu lors de l'absorption des lipides nous avons etudie simultanement la localisation et la regulation du fat, de la i-fabp et de la l-fabp au niveau intestinal. La distribution de ces trois proteines selon l'axe cephalo-caudal de l'intestin n'est pas homogene. Le fat et la l-fabp ont un profil d'expression identique caracterise par un taux d'arnm maximal dans le jejunum et qui decroit dans l'ileon ce qui n'est pas le cas de la i-fabp. Chez la souris, l'expression du gene de la l-fabp est silencieux dans l'ileon terminal. Ces trois proteines ont une expression maximale au sommet des villosites et inexistante dans les cryptes. Le fat est une proteine membranaire retrouvee au niveau des microvillosites de l'enterocyte. La consommation de regimes hyperlipidiques declenchent aussi bien chez le rat que chez la souris une augmentation du taux d'arnm du fat et de la l-fabp dans la partie proximale de l'intestin. En revanche, aucune modification n'apparait pour la i-fabp. Ceci suggere que le fat et la l-fabp sont impliques dans l'absorption des aglc contrairement a la i-fabp. Par des approches in vivo et in vitro, il a ete demontre que la regulation nutritionnelle du gene de la l-fabp est declenchee par les aglc satures et insatures. Cette induction trouvee au niveau intestinal et hepatique, est directe, necessite une neo-synthese proteique et est d'origine transcriptionnelle. Des etudes preliminaires suggerent que le mecanisme moleculaire a l'origine de cette regulation fait intervenir des recepteurs nucleaires de la famille des ppars formant un heterodimere avec la transproteine rxr


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  • Détails : 135 P.
  • Annexes : 206 REF.

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