Etude du mecanisme d'inhibition la h#+-atpase de la membrane plasmique vegetale par des toxines fongiques : les beticolines

par Eric Gomes

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de M.-L. MILAT.

Soutenue en 1996

à Dijon .


  • Résumé

    Les beticolines sont une famille de toxines produites par le champignon cercospora beticola. L'utilisation d'une h#+-atpase plasmique vegetale purifiee a permis de demontrer que cette enzyme est une cible directe des beticolines, in vitro. L'environnement lipidique de l'h#+-atpase influe sur l'inhibition de l'enzyme par les beticolines. La comparaison de differentes molecules de beticolines a permis de montrer que leur efficacite en tant qu'inhibiteurs de l'h#+-atpase est inversement correlee a leurs coefficients de partage entre une bicouche lipidique et une phase aqueuse. L'insertion de l'h#+-atpase dans une bicouche lipidique conditionne le type d'inhibition de l'activite de l'enzyme par la beticoline-1, utilisee comme molecule modele de la famille des beticolines: lorsque l'h#+-atpase est inseree dans une bicouche lipidique l'inhibition est competitive par rapport a l'atp ; alors que lorsque l'enzyme est solubilisee l'inhibition est non competitive. Ces cinetiques d'inhibition correspondent a des effets distincts sur l'intermediaire phosphoryle forme par l'h#+-atpase au cours du cycle catalytique: lorsque l'inhibition est de type competitive par rapport a l'atp, la beticoline-1 inhibe la formation de l'intermediaire phosphoryle, alors que lorsque l'inhibition est de type non competitive la toxine semble bloquer la transition de l'enzyme entre les formes e#1p et e#2p. La forme active des beticolines, n'est pas la molecule elle-meme mais tres certainement un complexe neutre forme de deux molecules de beticolines chelatant deux ions magnesium. Ce complexe semble aussi implique dans l'inhibition de l'h#+-ppase vacuolaire, qui s'est egalement revelee etre une cible des beticolines, in vitro. L'etude de l'effet des beticolines sur une h#+-atpase mutee presentant une deletion de ces 92 acides amines c-terminaux a demontre que le domaine autoinhibiteur de l'enzyme n'est pas le site de l'interaction beticolines/h#+-atpase. L'etude des effets antagonistes sur l'activite de l'h#+-atpase de la beticoline-1 et de la lysopc, un activateur de l'enzyme, a conduit a attribuer a ce site une tres probable localisation sur les parties transmembranaires de l'enzyme


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  • Détails : 198 P.
  • Annexes : 274 REF.

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