Etude structurale et spectroscopique des propriétés de complexation entre apoferritine de rate de cheval et métalloporphyrines

par Marie-Anges Michaux

Thèse de doctorat en Chimie - Physique

Sous la direction de Christian Courseille.

Soutenue en 1996

à Bordeaux 1 .

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  • Résumé

    Les ferritines constituent une famille de proteines qui stockent le fer sous forme soluble, non toxique et bio-disponible chez la plupart des organismes vivants. Le travail presente etudie l'aspect structural des mecanismes moleculaires regissant le stockage du fer. Il vise a elucider si ces mecanismes, associes a une molecule d'heme chez les bacterioferritines (ferritines de procaryotes) sont de meme nature chez les ferritines d'eucaryotes. A cette fin, un protocole de cristallisation de complexes apohrs-metalloporphyrines a ete mis en place. Les cristaux ainsi obtenus ont ete analyses par diffraction des r. X. Une description detaillee des structures de ces complexes est presentee. Ces structures sont comparees a celle de la proteine native. L'analyse de ces resultats met en evidence un site d'interaction heme-proteine et des proprietes de complexation originales (demetallation des metalloporphyrines). Des etudes spectroscopiques u. V. -visible de solutions apohrs-metalloporphyrines completent l'analyse structurale precedente. Elles confortent les resultats obtenus par diffraction des r. X. Et offrent une nouvelle voie d'investigation des mecanismes de demetallation

  • Titre traduit

    Structural and spectroscopic studies of complexation properties between horse spleen apoferritin and metalloporphyrins


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  • Détails : 224 p

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  • Cote : FT 96.B-1557
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  • Cote : FTR 96.B-1557
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