Etude du mécanisme sécrétoire de la lipase sels-biliaires dépendante du pancréas : participation des molécules chaperonnes

par Nadine Bruneau

Thèse de doctorat en Biochimie moléculaire et cellualire. Nutrition

Sous la direction de Dominique Lombardo.

Soutenue en 1996

à Aix-Marseille 3 .


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  • Résumé

    La lipase sels biliaires dependante (bsdl) catalyse l'hydrolyse de substrats solubilises par les sels biliaires ou encore emulsifies tels que les (tri)glycerides, les esters du cholesterol et les esters des vitamines liposolubles a, e et d. L'objet du travail presente dans cette these concerne le mode particulier de secretion de la bsdl impliquant des molecules chaperonnes et necessitant l'association de la bsdl avec les membranes intracellulaires pancreatiques. Cette association de la bsdl ne fait intervenir ni un signal de retention, ni un ancrage par l'intermediaire d'un lipide, ni une interaction de type enzyme-substrat, elle est par contre sensible a un traitement au bromure de potassium et a la trypsine. Nous avons donc montre qu'un complexe multiproteique membranaire, forme d'au moins 3 proteines de 94 kda (p94), 56 kda (p56), et 46 kda (p46), etait responsable de l'association de la bsdl avec les membranes. Dans ce complexe, la p94 se lie directement et transitoirement a la bsdl, et nous avons ensuite identifie la proteine p94 comme etant une proteine immunologiquement liee a la grp 94. L'association de la bsdl avec les membranes microsomales est probablement une consequence de l'interaction entre ces deux proteines. Nous avons montre que la bsdl est associee aux membranes du reticulum jusqu'au trans golgi, ou sa structuration s'acheve, et que seule l'enzyme totalement o- et n-glycosylee semble etre secretee. De plus, la n-glycosylation de la bsdl est essentielle a l'expression de son activite enzymatique. Le mecanisme secretoire de la bsdl different de celui des autres enzymes pancreatiques (telles que la lipase, l'amylase et la chymotrypsine) semble etre du aux proprietes structurales specifiques de la bsdl. Ces proprietes, issues de la structure particuliere de la partie c-terminale de la bsdl, sont probablement indispensables a la proteine afin de lui permettre d'exercer un role physiologique depassant celui qui lui etait attribue dans la digestion des esters du cholesterol et des vitamines dans la lumiere intestinale

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Informations

  • Détails : 142 p.

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  • Bibliothèque : Université d'Aix-Marseille (Marseille. Saint-Jérôme). Service commun de la documentation. Bibliothèque de sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : T 2372/A-B
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