Maturation et différenciation du trophoblaste humain : implication des annexines

par Dominique Kaczan-Bourgois

Thèse de doctorat en Biochimie

Sous la direction de H. CHAP.

Soutenue en 1995

à Toulouse 3 .


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  • Résumé

    La maturation placentaire au cours de la gestation s'accompagne de modifications physiologiques et biochimiques au niveau membranaire. C'est le syncytiotrophoblaste qui constitue l'interface pour le transfert des molecules endogenes et des xenobiotiques, de la mere vers le ftus. Au sein de cette structure, on note la presence de proteines calcium-dependantes qui presentent des interactions specifiques avec les membranes trophoblastiques. Parmi elles, les annexines forment un groupe de 13 proteines ubiquitaires, tres conservees au cours de la phylogenese, qui se lient aux phospholipides anioniques constitutifs des membranes en presence de calcium. Elles sont tres abondantes dans le placenta, et particulierement concentrees dans les structures trophoblastiques. Nous avons caracterise la presence des annexines au niveau de la membrane apicale du syncytiotrophoblaste de placenta precoce et de placenta a terme. Le modele d'etude mis au point, a consiste a purifier la membrane apicale de syncytiotrophoblaste, a differents stades de gestation, pour obtenir des microvesicules membranaires orientees, sur lesquelles nous avons valide le transport actif sodium-dependant de la l-alanine. Au cours de la maturation placentaire, il se produit une augmentation de la quantite d'annexine ii, et une diminution de celle de l'annexine v, presentes dans de telles membranes apicales. A partir de cellules de choriocarcinomes placentaires d'origine humaine (type jeg-3 et jar), nous nous sommes interesses a l'implication des annexines au cours de la differenciation trophoblastique sous l'influence du pma, de la forskoline et de l'egf. L'expression accrue de l'annexine. Il va de pair avec la differenciation des cellules jar. Les resultats obtenus sur ce modele cellulaire, stimule par l'egf, soulevent l'hypothese que la forme phosphorylee de l'annexine ii pourrait, dans ces conditions, etre relarguee des structures cytosquelettiques vers d'autres compartiments cellulaires

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Informations

  • Détails : 129 f

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  • Bibliothèque : Université Paul Sabatier. Bibliothèque universitaire de sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : 1995TOU30257
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