Contribution à l'étude fonctionnelle de la phosphoprotéine nucléolaire gar2 de Schizosaccharomyces pombe

par Marie-Pierre Gulli

Thèse de doctorat en Biologie moléculaire

Sous la direction de Michèle Caizergues-Ferrer.

Soutenue en 1995

à Toulouse 3 .


  • Pas de résumé disponible.


  • Résumé

    Dans toutes cellules, la croissance et la proliferation sont etroitement liees a la production de ribosomes. Les differentes etapes de la biogenese des ribosomes sont rigoureusement controlees et se deroulent, chez les eucaryotes, dans une structure nucleaire dynamique, le nucleole. La comparaison de sequences de certaines proteines nucleolaires a degage un caractere commun (domaine gar, riche en glycines et arginines) qui a permis d'isoler differents genes chez la levure schizosaccharomyces pombe. Le gene gar2+ code une proteine nucleolaire a motif gar dont l'organisation structurale modulaire rappelle celle de la nucleoline des vertebres et celle de nsr1 de saccharomyces cerevisiae. L'interruption du gene gar2+ provoque un retard de croissance a 30c. L'analyse des arns ribosomiques revele une accumulation du pre-arnr de 35s et une diminution du taux d'arnr de 18s. Un deficit en sous-unites ribosomiques de 40s libres est aussi decele. L'analyse ultrastructurale devoile un profond rearrangement de l'architecture nucleolaire. A 19c, ces defauts sont accentues, entrainant une cryosensibilite et l'apparition d'un phenotype filamenteux. Chez le mutant nsr1-, l'expression de la proteine gar2 a partir d'un plasmide restaure le phenotype sauvage. La reciproque est egalement verifiee. Ces deux proteines sont interchangeables. L'homologie fonctionnelle gar2/nucleoline ne peut etre etablie. In vitro, gar2 est phosphorylee par les kinases ck2 et p34#c#d#c#2, composant essentiel du controle du cycle cellulaire. La phosphorylation s'effectue sur des serines dans la partie amino-terminale de la proteine. In vitro, gar2 est capable de stabiliser l'activite catalytique thermolabile de p34#c#d#c#2 suggerant une interaction possible entre ces deux proteines. In vivo, gar2 est une phosphoproteine. Aucun effet de la phosphorylation de gar2 par p34#c#d#c#2 n'a pu etre mis en evidence. La phosphoproteine nucleolaire gar2 pourrait jouer un role important dans la production de l'arnr de 18s, l'assemblage des particules pre-ribosomiques et/ou le maintien d'une structure nucleolaire intacte

Consulter en bibliothèque

La version de soutenance existe sous forme papier

Informations

  • Détails : 287 f.-[7] p

Où se trouve cette thèse ?

  • Bibliothèque : Université Paul Sabatier. Bibliothèque universitaire de sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : 1995TOU30219
Voir dans le Sudoc, catalogue collectif des bibliothèques de l'enseignement supérieur et de la recherche.