Etude par spectrometrie ultrasonore de cinetiques de transfert de proton au site catalytique d'enzymes

par SAID ELHASRI

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de R. CERF.

Soutenue en 1995

à Strasbourg 1 .

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  • Résumé

    Notre recherche fait suite aux travaux du laboratoire ayant montre que l'histidine catalytique de l'(alpha)-chymotrypsine presente en solution, en presence d'ions phosphate ou sulfite, un pic tres important d'absorption ultrasonore au voisinage de la neutralite, que l'on peut attribuer principalement a un echange de proton entre l'histidine catalytique et l'espece ionique en solution. L'effet observe a ete confirme en etudiant l'(alpha)-lytic protease qui ne comporte qu'une seule histidine, celle du site catalytique. Nous avons abouti notamment aux conclusions suivants: 1 - l'effet de l'extremite terminale alanine (la principale contribution a l'absorption ultrasonore, outre celle de l'histidine catalytique), negligeable a faible concentration ionique, ne depasse jamais le tiers de la contribution de l'histidine catalytique. Celle-ci constitue par consequent la cause principale de l'absorption ultrasonore elevee des proteases a serine au voisinage de la neutralite. 2 - nous confirmons pour l'(alpha)-lytic protease et pour l'(alpha)-chymotrypsine l'existence d'un changement de volume anormalement eleve par echange de proton au site catalytique. Ce changement de volume de l'ordre de 95 cm#3 mol#-#1, est environ 2,5 fois plus grand que les changements de volume les plus eleves connus (extremite n-terminale ou histidine 40: le changement de volume est de l'ordre de 40 cm#3 mol#-#1). 3 - la question du deplacement dans l'echelle des ph du maximum d'absorption ultrasonore liee a l'histidine catalytique a une concentration elevee des ions presents en solution reste non resolue. Il s'agit d'une seconde anomalie liee au transfert de proton avec l'histidine catalytique, dont une theorie future devra rendre compte

  • Titre traduit

    Kinetic study of proton-transfer reaction at the of catalytic site of enzymes by means of ultrasonic spectrometry


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Informations

  • Détails : 107 P.
  • Annexes : 43 REF.

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  • Disponible pour le PEB
  • Cote : Th.Strbg.Sc.1995;2008
  • Bibliothèque : Université de Strasbourg. Service des bibliothèques. Bibliothèque L'Alinéa.
  • Non disponible pour le PEB
  • Cote : H 503.000,1995
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