Caractérisation d'IgM monoclonales humaines à activité autoanticorps dirigée contre des constituants du système nerveux

par Isabelle Brindel

Thèse de doctorat en Immunologie

Sous la direction de Jean-Louis Preud'homme.

Soutenue en 1995

à Poitiers .


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  • Résumé

    Les igm monoclonales associees a des atteintes du systeme nerveux peripherique reagissent le plus souvent avec la glycoproteine associee a la myeline (mag pour myelin-associated glycoprotein) et avec les sulfoglycolipides a acide glucuronique du nerf peripherique. Nous avons caracterise deux nouvelles specificites d'igm associees a des atteintes neurologiques peripheriques. L'une etait reactive avec plusieurs gangliosides polysialyles et l'autre etait dirigee contre un epitope peptidique commun a la proteine de 200 kda de neurofilament, aux histones h1 et h2b et a des proteines ribosomiques. Grace a la realisation des cultures primaires de cellules nerveuses humaines, nous avons pu montrer l'action cytotoxique pour les neurones, en presence de complement, d'une igm monoclonale a activite anti-gangliosides gm1 et gd1b associee a un syndrome de la corne anterieure. L'etude de la reactivite des igm anti-mag avec les cellules neuronales et les oligodendrocytes nous a permis de montrer que ces autoanticorps reagissaient in vitro avec des proteines de masses moleculaires differents de celui de la mag. La mise en evidence d'integrines au niveau de ces cellules et la reconnaissance de proteines de masses moleculaires similaires reconnues par les igm anti-mag et certains anticorps specifiques des chaines alpha et de la chaine beta 1 des integrines suggerent que ces igm anti-mag peuvent reconnaitre un epitope implique dans l'adhesion cellulaire neuronale et/ou neuro-gliale exprime par des proteines differentes de la mag et de la n-cam

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Informations

  • Détails : 1 vol. ([8],145 p.)
  • Annexes : 218 réf. bibliogr

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  • Bibliothèque : Université de Poitiers. Service commun de la documentation. Section Sciences, Techniques et Sport.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : TS 95/POIT/2342
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