Mecanisme de photoregulation post-traductionnelle par phosphorylation de la phosphoenolpyruvate carboxylase de plantes c#4 : etude de la chaine de transduction dans les cellules de mesophylle de sorghum vulgare et digitaria sanguinalis

par NATHALIE GIGLIOLI-GUIVARC'H

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de J. VIDAL.

Soutenue en 1995

à Paris 11 .

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  • Résumé

    Chez les plantes a metabolisme photosynthetique de type c#4, la phosphoenolpyruvate carboxylase (ec 4. 1. 1. 31, pepc) est l'enzyme cle de la fixation du co#2 atmospherique. Son activite est soumise a deux niveaux de controle: metabolique, par son substrat (phosphoenolpyruvate), des effecteurs positifs (glucose 6-p) ou negatifs (l-malate), et par phosphorylation d'un residu serine du domaine n-terminal, a la lumiere. Cette modification provoque une augmentation de l'activite catalytique et de l'ic#5#0 pour le l-malate de l'enzyme. L'etude de la chaine de transduction du signal photonique a ete faite sur des protoplastes de cellules de mesophylle de digitaria sanguinalis. Une approche pharmacologique, associee a la microscopie confocale et a la cytometrie en flux, a permis d'impliquer dans le processus d'activation de la pepc-kinase 1) l'alcalinisation du ph cytosolique ; provoquee in situ par une base faible, et in planta par l'internalisation de l'acide 3-phosphoglycerique sous forme protonee dans les chloroplastes de mesophylle, 2) l'activite d'une phospholipase c, 3) le ca#2#+: il serait mobilise par ouverture de canaux situes sur le tonoplaste et specifiquement actives par l'inositol trisphosphate. Le calcium et la calmoduline sont des elements intermediaires de la chaine ; ces deux composes auraient pour cible une proteine kinase dependante du ca#2#+, differente de la pepc-kinase, et 4) une etape de synthese proteique, de la pepc-kinase elle-meme ou d'un facteur d'activation, stimulee par la proteine kinase sensible au calcium et a la calmoduline. Dans le contexte de la photosynthese c#4, la phosphorylation de la pepc permet de proteger l'enzyme contre le l-malate et de coordonner l'activite des cycles c#4 et de calvin-benson en fonction des conditions environnementales


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Informations

  • Détails : 175 P.
  • Annexes : 411 REF.

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  • Bibliothèque : Centre Technique du Livre de l'Enseignement supérieur (Marne-la-Vallée, Seine-et-Marne).
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : TH2014-012526
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