Le complexe des aminoacyl-arnt synthetases : caracterisation moleculaire de la composante glutaminyl-arnt synthetase et des trois proteines associees p43, p38 et p18

par SOPHIE QUEVILLON-CHERUEL

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de M. MIRANDE.

Soutenue en 1995

à Paris 11 .

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  • Résumé

    La caracterisation structurale et fonctionnelle de quatre des onze constituants du complexe des aminoacyl-arnt synthetases, la glutaminyl-arnt synthetase et les proteines associees p43, p38 et p18, a ete menee via le clonage de leurs adnc. La glutaminyl-arnt synthetase humaine est constituee de 775 residus qui se repartissent selon un domaine c-terminal constituant un enzyme minimal de type bacterien, et une extension n-terminale d'environ 200 residus constituant un domaine potentiel d'association au complexe. Les sequences des glutaminyl- et glutamyl-arnt synthetases etant tres conservees, ces deux lignees de synthetases sont certainement issues d'un ancetre commun. Une analyse phylogenetique moleculaire realisee sur 15 sequences de diverses origines a permis de proposer un scenario evolutif original: les glutaminyl-arnt synthetases seraient issues, par duplication de gene, d'une glutamyl-arnt synthetase eucaryote. L'acquisition, chez un nombre restreint de procaryotes, d'une glutaminyl-arnt synthetase serait le resultat d'un transfert horizontal de gene, eucaryote vers procaryote. La grande similitude des sequences des centres catalytiques de ces deux enzymes a permis d'initier la recherche des bases moleculaires de la reconnaissance et de la discrimination des substrats glutamine et glutamate par ces synthetases. Le probleme de l'identite et de la fonction des trois proteines p43, p38 et p18, invariablement associees a cet edifice multienzymatique, a ete aborde par le biais du clonage de leurs adnc. Ces proteines, constituees respectivement de 359, 320 et 174 residus, n'ont pas d'equivalent connu repertorie dans les banques de donnees. Les elements d'homologie qui ont ete deceles par la recherche de similitude de sequence concourent a definir ces polypeptides comme des interfaces proteiques. Les motifs d'interaction proteine-proteine mis en evidence pourraient etre impliques dans l'etablissement de reseaux d'interactions contribuant a l'organisation cellulaire de la biosynthese des proteines chez les eucaryotes superieurs


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  • Détails : 168 P.
  • Annexes : 258 REF.

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  • Bibliothèque : Centre Technique du Livre de l'Enseignement supérieur (Marne-la-Vallée, Seine-et-Marne).
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : TH2014-012139
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