Etude du site de liaison du npy sur le recepteur y1 de rat : validation des modeles etablis par mutagenese dirigee

par CATHERINE ROBIN JAGERSCHMIDT

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de Claude Benicourt.

Soutenue en 1995

à Paris 7 .

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  • Résumé

    Le recepteur au neuropeptide y (npy) de type y1 est couple aux proteines g. Plusieurs modeles moleculaires du recepteur y1 de rat (ry1) et du npy ont ete construits. La confrontation de ces modeles avec les donnees experimentales, issues de l'etude de mutants exprimes dans des cellules eucaryotes permet de tirer un certain nombre de conclusions quant aux residus impliques dans le site de liaison du npy sur le recepteur ry1. La presence d'une liaison disulfure entre les residus cys de la boucle e3 et de l'extremite n-terminale n'est pas indispensable au maintien d'une conformation permettant la liaison du npy. Des residus du domaine extracellulaire e3 (asp286, trp287 et his297) semblent fortement impliques dans des interactions directes avec le npy ou dans le maintien de la structure du site de liaison du npy. La mutation des trois sites de n-glycosylation (asn2/asn11/asn17) du recepteur ry1 interfere fortement avec sa localisation membranaire. La mutation des residus leu34 (n-terminal), asp193 (e2) et asp199 (e2) entraine une diminution faible, mais significative, de l'affinite du npy pour le recepteur ry1. La mutation simultanee des residus leu34 et asp199 abolit la liaison du npy. La mutation des residus asp85 (dtm2) et asp103 (e1) du recepteur ry1 ne permet plus de detecter la liaison du (3h)npy, mais n'interfere pas avec sa localisation membranaire.


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Informations

  • Détails : 158 P.
  • Annexes : 351 REF.

Où se trouve cette thèse ?

  • Bibliothèque : Université Paris Diderot - Paris 7. Service commun de la documentation. Bibliothèque Universitaire des Grands Moulins.
  • PEB soumis à condition
  • Cote : TS (1995) 295
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