Etude structurale et fonctionnelle des proteines de capside du virus bluetongue

par HELENE LEBLOIS

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de V. DEUBEL.

Soutenue en 1995

à Paris 7 .

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  • Résumé

    L'expression simultanee des proteines de capside vp3 et vp7 du virus du bluetongue (btv), a l'aide de vecteurs multiples du baculovirus a permis d'identifier des domaines de ces proteines essentiels pour la formation de particules de core (clp). L'etude des mutants de vp7 a montre que la region c-terminale (acides amines 336 a 349) ainsi que la lysine en position 255 sont indispensables pour la formation des clp. En revanche, la mutation des cysteines 15 et 65 et l'addition d'une sequence de 13 acides amines a l'extremite n-terminale de vp7 sont toleres pour l'assemblage des clp. Les resultats obtenus suggerent en outre que l'epitope fusionne a l'extremite n-terminale de vp7 serait accessible a la surface des clp. L'analyse des mutants de la region n-terminale de vp3 indiquent que cette region peut-etre clivee a la surface des clp mais qu'elle serait indispensable pour le repliement de la proteine ou l'assemblage des clp. L'etude de la formation de particules de core heterologues entre les proteines vp3 et vp7 des orbivirus btv, ehdv et ahsv a montre que la structure des proteines vp3 de btv et d'ehdv etait tres conservee, en revanche, ce systeme n'a pas permis de detecter la formation de clp avec la proteine vp7 d'ahsv. En exprimant simultanement les proteines vp3, vp7 et vp4 ou vp6 a l'aide de baculovirus recombines, il a ete possible d'encapsider les proteines vp4 et vp6, independemment dans les clp et il a ete montre que vp4 est la guanylyltransferase de btv. Les resultats des essais de vaccination avec les particules virales synthetiques de btv-1, 2, 10, 13 et 17 produites avec les virus doubles recombines exprimant vp3 et vp5 ou vp2 et vp7 ont montre qu'une protection homologue et un certain degre de protection heterologue pouvaient etre obtenus


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Informations

  • Détails : 296 P.
  • Annexes : 211 REF.

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  • Bibliothèque : Université Paris Diderot - Paris 7. Service commun de la documentation. Bibliothèque Universitaire des Grands Moulins.
  • Accessible pour le PEB
  • Cote : TS1995
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