Architecture et assemblage du phycobilisome chez une cyanobacterie, spirulina maxima, et une rhodophycee, rhodella violacea. Regulation par les facteurs de l'environnement

par FLORENCE GARNIER

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de J.-C. DUVAL.

Soutenue en 1995

à Paris 6 .

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  • Résumé

    Au cours de ce travail, nous avons etabli la composition moleculaire du phycobilisome de la cyanobacterie spirulina maxima et nous proposons un modele structural. Les travaux menes en parallele chez la rhodophycee unicellulaire rhodella violacea, nous ont permis de montrer que ces deux organismes developpent lorsqu'ils sont soumis a une variation de l'intensite lumineuse, le meme type de reponse au niveau de leur antenne photocollectrice. Une forte augmentation de la quantite de lumiere affecte la composition polypeptidique de l'antenne. Les modifications induites entrainent la perte de l'hexamere terminal (phycocyanine chez spirulina maxima et phycoerythrine chez rhodella violacea) concomitante a celle du polypeptide de liaison associe. Le niveau du controle de cette regulation a ete precise par une etude genomique. L'analyse transcriptionnelle des genes codant pour les sous-unites alpha et beta de la phycobiliproteine peripherique, exprimes dans les cellules soumises a des flux lumineux d'intensite differente, montre l'existence de modes de regulation transcriptionnel chez rhodella violacea (sans toutefois exclure la possibilite d'un controle post-transcriptionnel) et post-transcriptionnel chez spirulina maxima. Nous decrivons enfin dans ce travail, l'existence d'une association specifique de trois nouvelles proteines (p#4#7, p#3#0 et p#2#9) avec le phycobilisome de spirulina maxima en fonction de l'intensite lumineuse. Ces proteines ne sont ni des contaminants, ni des produits de degradation de composes preexistants au sein du phycobilisome. Les proteines p#4#7 et p#3#0 ont fait l'objet d'une investigation plus precise. Ce sont des polypeptides que l'on retrouve associes plus specifiquement aux phycobilisomes en forte lumiere. Ces deux proteines sont egalement presentes en grande quantite dans le pool des proteines solubles ; leur synthese n'est pas augmentee de maniere significative lors d'un stress lumineux ou thermique. Nous avons montre l'existence d'une asso ciation transitoire de p#4#7, lors de l'assemblage des constituants du phycobilisome en faible lumiere, association qui devient permanente en forte lumiere. Par ailleurs, seule la fraction de p#4#7 associee aux phycobilisomes presente une grande affinite pour l'atp, propriete specifique qui la rapproche de la classe des proteines chaperons. La fonction de proteine chaperon que nous proposons pour p#4#7 doit etre confirmee par des etudes ulterieures. Toutefois, les caracteristiques fonctionnelles deja observees different sensiblement de celles des proteines de stress decrites jusqu'a maintenant (une possible stabilite de la liaison entre la p#4#7 et ses proteines cibles du phycobilisome). Une proteine immunologiquement apparentee a p#4#7 de spirulina maxima, a ete egalement detectee non seulement chez d'autres cyanobacteries, mais aussi chez des algues eucaryotes phycobiliproteines (rhodophycees et cryptophycees). La proteine p#4#7 semble donc etre specifique des organismes a phycobiliproteines. L'association de la proteine p#3#0 avec les phycobilisomes est specifiquement induite par la forte lumiere. Les variations de temperature n'ont aucun impact. Lors de la carence azotee, dans les conditions ou les projections radiaires subissent une proteolyse progressive, la quantite de p#3#0 associee aux phycobilisomes augmente graduellement. Ceci indique que p#3#0 developpe une association specifique avec le cur de la particule. En revanche, des resultats preliminaires montrent que l'association p#4#7-phycobilisome implique preferentiellement les composants de la peripherie (phycocyanine). Nous proposons pour la proteine p#4#7, un role stabilisateur dans la structure du phycobilisome de spirulina maxima, dans des conditions de stress (forte lumiere, choc thermique,). Elle pourrait alors fonctionner comme une proteine chaperon atypique. La fonction de la proteine p#3#0, sans affinite pour l'atp mais etroitement liee aux phycobilisomes en forte lumiere ainsi qu'en carence azotee, doit etre precisee plus avant. L'ensemble de ces observations etaie l'hypothese que nous proposons de l'intervention des proteines p#4#7 et p#3#0 dans l'assemblage et/ou la stabilisation des composants du phycobilisome chez spirulina maxima, mettant ainsi en cause le principe jusqu'alors couramment admis d'auto-assemblage des phycobilisomes


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  • Détails : 298 P.
  • Annexes : 435 REF.

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  • Disponible pour le PEB
  • Cote : PMC RT P6 1995

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  • Cote : 95 PA06 6331
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