Serine collagenase de glande digestive de crabe vert (carcinus maenas) : purification, caracterisation et immobilisation sur supports solides

par Philippe Roy

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de B. COLAS.

Soutenue en 1995

à Nantes .

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  • Résumé

    Une serine collagenase a ete isolee a partir d'un extrait aqueux de glande digestive de crabe vert (carcinus maenas). Le procede de purification comporte quatre etapes d'extraction et quatre etapes de chromatographe. L'activite de la serine collagenase (cpr) est mesuree avec le sana, substrat de l'elastase. La cpr est un monomere non glycosyle dont la masse moleculaire a ete estimee a 21500 et 23000, respectivement par filtration sur gel et par electrophorese. Son activite optimale est mesuree a ph 7-8 et a 30c. La cpr, riche en acides amines acides, a un point iso-electrique egal a 4,0. Son activite est fortement diminuee en presence des inhibiteurs specifiques des serine-proteases. Des concentrations elevees en sodium ou en calcium augmentent l'activite de la cpr jusqu'a un facteur 10. La sequence n-terminale de l'enzyme est similaire a celles des autres serine collagenases de crustace et a celle du chymotrypsinogene bovin. Au vu de ces resultats, l'enzyme appartient a la famille des serine proteases pancreatiques de type i. L'etude de l'activite de la cpr avec des substrats synthetiques montre une preference pour les oligopeptides a longue chaine presentant ala, leu ou phe en position p1. De plus, la cpr hydrolyse les collagenes de type i et iii et est donc une collagenase. La cpr a ete immobilisee sur silice et alumine. L'enzyme immobilisee possede des caracteristiques physico-chimiques similaires a celles de l'enzyme libre, mais presente une stabilite accrue en presence de solvants


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Informations

  • Détails : 203 P.
  • Annexes : 158 REF.

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  • Bibliothèque : Université de Nantes. Service commun de la documentation. Section Sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : 95 NANT 2065
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