Les récepteurs intestinaux des ECET K88 dans l'espèce porcine : caractérisation d'une glycoprotéine reconnue par la lectine K88ab

par Philippe Grange

Thèse de doctorat en Biochimie

Sous la direction de Michèle MOURICOUT.


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  • Résumé

    Les e. Coli porteurs des fimbriae k88 provoquent des diarrhees chez le porcelet. E. Coli reconnait des glycoconjugues du mucus intestinal et de la surface des enterocytes. La sensibilite a l'infection se transmet selon une segregation mendelienne aboutissant a des phenotypes sensibles (dominants) et resistant (recessif) se traduisant pour le premier par l'adhesion des bacteries aux enterocytes. Nous avons etudie les recepteurs d'e. Coli k88ab sur une population porcine f#2 issus de large white et meishan. Des glycoproteines du mucus, de 42 a 49 kda, sont plus fortement reconnues chez les porcelets resistants que chez les porcelets sensibles. Elles pourraient contribuer a l'elimination des bacteries par le peristaltisme intestinal. En revanche, une glycoproteine de 74 kda, fortement liee a la membrane des enterocytes, est reconnue par e. Coli k88ab, exclusivement chez les porcelets adhesifs ; ce recepteur est une transferrine et elle participe a la definition du phenotype de l'animal. Chez les animaux de phenotype adhesif, la proteine possede un glycanne monosialyle et monofusosyle de type n-acetyllactosaminique alors que la chaine glycannique des serotransferrines sont des hybrides complexes. Ainsi, la glycosylation des transferrines depend du tissu

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Informations

  • Détails : 168 p
  • Annexes : Bibliogr. pp 155-168

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  • Bibliothèque : Université de Limoges (Section Sciences et Techniques). Service Commun de la documentation.
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