Caracterisation des proprietes de la partie membranaire de l'atpase-ca#+#+ du reticulum sarcoplasmique du muscle squelettique de lapin. Etude de la permeabilite passive aux cations monovalents et divalents

par FLORENCE DE JESUS

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de Y. DUPONT.

Soutenue en 1995

à Grenoble 1 .

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  • Résumé

    L'atpase-ca#2#+ serca-1a initie la relaxation musculaire en pompant activement le calcium cytoplasmique a l'interieur du reticulum sarcoplasmique. Le domaine transmembranaire de cette proteine a ete caracterise en etudiant les phenomenes de permeabilite passive. L'utilisation de la thapsigargine, un inhibiteur specifique de la proteine a montre que l'enzyme est permeante aux cations monovalents (k#+ ou na#+), en absence de calcium externe (ca#1#/#2n0,2-0,15 um) et de protons (pk=7,4 a 0c). Cette permeation est inhibee par la thapsigargine et le vanadate qui stabilisent la proteine dans sa conformation e#2. Deux modeles peuvent decrire cette translocation de cations monovalents: - soit l'etat e#2 de la proteine correspond a un etat permeable qui permet le passage des cations par les sites de transport membranaires lorsque ceux-ci sont libres. - soit le passage des cations monovalents s'effectue lors des transconformations e#1e#2 de la proteine, lorsque les sites calciques sont libres. Ce schema est accredite par le taux de passage des cations monovalents (0,5 s#-#1) qui est voisine de celle de la transconformation e#2e#1. Physiologiquement, cette permeabilite aux cations monovalents pourrait compenser les effets electriques engendres par le pompage de calcium. La permeabilite au calcium a ete caracterisee sur la proteine dont la partie membranaire a ete dissociee du domaine catalytique. Ce decouplage a ete obtenu en associant une trypsinolyse limitee du domaine cytoplasmique et un traitement thermique. Dans ces conditions, le domaine cytoplasmique de la proteine est majoritairement detruit tandis que le domaine transmembranaire et l'etancheite des vesicules sont bien conserves. Ainsi traitees, la permeabilite passive au calcium des vesicules reticulaires augmente. Cette permeabilite est regulee par les memes agents que celle des cations monovalents. Ces resultats permettent desormais d'apprehender l'activite intrinseque du domaine membranaire de l'atpase-ca#2#+. Ils seront appliques a l'etude fonctionnelle des mutants transmembranaires exprimes dans la levure s. Cerevisiae


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  • Détails : 171 P.
  • Annexes : 181 REF.

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