Etude de la desensibilisation du recepteur de la fraction c5a dans les polynucleaires neutrophiles

par ERIC GIANNINI

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de Fabrice Boulay.

Soutenue en 1995

à Grenoble 1 .

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  • Résumé

    La fixation de l'anaphylatoxine c5a sur son recepteur conduit a la fois a la stimulation des reponses cellulaires (production de superoxyde, degranulation) et a la desensibilisation du recepteur dans les cellules myeloides. La phosphorylation du recepteur apparait etre une etape cle dans la regulation de la transduction du signal a partir de ces recepteurs. Alors que la transmission du signal via des proteines g sensibles a la toxine de bordetella pertussis est necessaire a l'activation du neutrophile, la phosphorylation du recepteur, est quant a elle independante de cette voie. Cette phosphorylation est un processus transitoire indiquant une etape de dephosphorylation. De plus quelques minutes apres la phosphorylation, rc5a est internalise. Cette internalisation est suivie d'un recyclage du recepteur a la membrane avec une cinetique comparable a celle de la dephosphorylation, cette derniere pouvant etre cruciale pour le recyclage et la resensibilisation. La mutagenese de recepteur au niveau des sites de phosphorylation conduit a des recepteurs dont le niveau de phosphorylation est fortement diminue, et incapables de se desensibiliser


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