Structure determination of thiolase

par Magali Mathieu

Thèse de doctorat en Biophysique moléculaire

Sous la direction de Rik Wierenga.

  • Titre traduit

    Détermination de la structure de la thiolase


  • Résumé

    La structure de la 3-kétoacyl-CoA thiolase péroxisomale de la levure S. Cerivisiae a été tout d'abord déterminée à une résolution de 2. 8A. Il y a un dimère par unité asymétrique, et il fut essentiel pour la détermination de cette structure de mettre à profit l'axe de rotation d'ordre 2 reliant les deux monomères de thiolase. Chaque monomère de thiolase (417 résidus) est composé de trois domaines. Les domaines N- et C- terminaux ont la même topologie: un feuillet béta formé de cinq brins-béta et recouvert d'hélices. Le troisième domaine (domaine-l) forme une longue boucle en surface et entoure le site actif. Ce domaine est incomplet à 2. 8a. Des expériences réalisées à 100k permirent de collecter un jeu de données complet à 1. 8a. Le raffinement de la structure de thiolase à cette résolution n'est pas terminée, mais la structure intermédiaire obtenue possède un monomère contenant un domaine-L complet, permettant de proposer un modèle de l'interaction du ligand acyl-CoA avec le site actif de la thiose.


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Informations

  • Détails : 1 vol. (196 p.)
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr. 282 réf.

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  • Non disponible pour le PEB
  • Cote : TH 57126
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