Recherches sur les activités estérases contaminantes des préparations pectolytiques : applications technologiques

par Christine Barbe

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et médicales. Œnologie-ampélologie

Sous la direction de Denis Dubourdieu.

Soutenue en 1995

à Bordeaux 2 .


  • Résumé

    L'utilisation d'enzymes pectolytiques issus de culture d'Aspergillus niger, au cours de la vinification des moûts blancs peut générer l'apparition de déviations organoleptiques dans les vins. Nous avons identifié dans les pectinases commerciales une estérase responsable de l'hydrolyse des composés hydroxycinnamoyl tartriques du moût, augmentant ainsi le taux d'acides cinnamiques. Au cours de la fermentation alcoolique les acides p-coumarique et férulique sont décarboxylés par la cinnamate décarboxylase de la levure Saccharomyces cerevisiae. L'action combinée de ces deux activités conduit à la production de vinyl-phénols malodorants dans les vins blancs. Nous avons caractérisé dans les préparations pectolytiques commerciales trois estérases, une phényl estérase, une depsidase et une cinnamate estérase. Seule la cinnamate estérase hydrolyse les composés hydroxycinnamoyl tartriques des moûts blancs en acides hydroxycinnamiques. Cet enzyme a été purifié d'une pectinase commerciale, il s'agit d'une glycoprotéine de 240 000 Da constituée de deux sous-unités d'environ 120 000 Da. En collaboration avec la société Novo Nordisk nous avons participé à la mise au point de préparations pectolytiques purifiées de cette activité indésirable. Ces préparations ont été testées sur différents cépages, elles permettent de limiter la teneur en vinyl-phénols des vins blancs


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  • Détails : 1 vol. (112 f.)
  • Annexes : Bibliogr. f. 102-112

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  • Cote : FT 95BX2.B-348
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