Propriétés fonctionnelles d'extraits protéiques de farine de blé après modification chimique ou enzymatique

par Véronique Thoumy

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et médicales

Sous la direction de Jean-Louis Azanza.

Soutenue en 1995

à Bordeaux 1 .

    mots clés mots clés


  • Résumé

    Un nouveau procede de craquage de farine de ble permet l'extraction d'un substrat proteique (le clp) non viscoelastique et non soluble contrairement au gluten obtenu en amidonnerie-glutennerie. Ce sont les traitements hydrothermiques appliques au cours de ce nouveau procede qui conduisent, par une polymerisation disulfure, a l'insolubilisation des proteines de reserve et d'une part non negligeable des proteines solubles. Contrairement a celle d'un gluten natif, la modification du clp par desamidation ne permet pas d'ameliorer la solubilite proteique de facon significative. En revanche, bien qu'une hydrolyse enzymatique soit legerement moins efficace que sur du gluten, elle permet d'accroitre sensiblement la solubilite du clp. Les hydrolysats de clp obtenus presentent des proprietes emulsifiantes qui, dans les conditions testees, demeurent cependant inferieures a celles des hydrolysats de gluten et a celles des glutens desamides. Les emulsions preparees a partir des hydrolysats de gluten ou de clp sont beaucoup moins sensibles a l'environnement ionique que des emulsions realisees a base de gluten desamide. Un role ambivalent de la fraction insoluble des glutens modifies par voie chimique ou enzymatique a ete montre. Cette fraction contribue a ralentir le phenomene de cremage, mais elle favorise aussi la coalescence. Les emulsions concentrees preparees a partir d'hydrolysats de gluten ou des fractions solubles des hydrolysats de clp presentent les proprietes rheologiques de fluides plastiques, alors que les cremes confectionnees a base de gluten desamide sont beaucoup moins compactes et presentent au contraire les caracteristiques des liquides non newtoniens. Une analyse de la composition en acides amines de peptides suggere que les peptides actifs proviennent preferentiellement de la sequence unique des prolamines, alors que la zone repetitive de ces proteines serait plutot a l'origine des peptides inactifs concentres dans la phase aqueuse de l'emulsion

  • Titre traduit

    Fonctionnal properties of wheat flour proteins after chemic or enzymic modiffication


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  • Cote : FT 95.B-1239
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