Le Complexe ubiquinol-cytochrome C réductase : bases moléculaires du transfert des électrons et des protons, interaction avec le complexe succinate-quinone oxydoréductase

par Christophe Bruel

Thèse de doctorat en Biologie cellulaire et microbiologie

Sous la direction de Danielle Meunier.

    mots clés mots clés


  • Résumé

    Le complexe ubiquinol-cytochrome c reductase, encore appele complexe bc1, est un complexe multiproteique transducteur d'energie localise dans la membrane interne mitochondriale. Chez la levure s. Cerevisiae, il est constitue de 7 proteines non catalytiques et de 3 proteines d'oxydo-reduction qui sont: un cytochrome b dihemique, une proteine de rieske portant un centre fer-soufre et un cytochrome c1 portant un heme de type c. Le complexe realise un transfert d'electrons depuis l'ubiquinol jusqu'au cytochrome c couple a une translocation de protons a travers la membrane ; il contribue ainsi a l'etablissement du potentiel electrochimique de membrane utilise par les complexes atpasiques pour syntheser l'atp. Le mecanisme de transfert des electrons et des protons est decrit par le modele du cycle q qui postule l'existence de 2 centres d'oxydo-reduction des quinones: le centre p localise du cote positif de la membrane et impliquant le cytochrome b et la proteine fes et le centre n localise du cote negatif et impliquant le cytochrome b. Ce modele rend compte de nombreux resultats experimentaux et notamment de la stoechiometrie de 2h#+/e#- mesuree au niveau du complexe bc1. Nous avons contribue a la definition des bases moleculaires de l'interaction du complexe bc1 avec l'ubiquinol et du transfert des electrons au centre p en isolant et/ou caracterisant plusieurs mutants du cytochrome b (affectes en position 133, 137 et 142) et leurs revertants. L'etude des positions 133 et 137 a par ailleurs permis de mettre en evidence, d'une part, la possibilite d'interactions longue distance (nous montrons que la mutation c133y, localisee au centre p, affecte aussi le transfert des electrons au centre n) et, surtout, la possibilite d'un decouplage energetique: la mutation g137e entraine une diminution de la stoechiometrie du complexe bc1, ce qui constitue le premier exemple de mutation entrainant un decouplage intrinseque du complexe bc1 et laisse supposer l'existence d'une voie de conduction de protons qui relierait les centres p et n. Une autre partie de ce travail rapporte les resultats de la premiere complementation d'une proteine d'oxydo-reduction (la proteine fes de s. Cerevisiae a ete remplacee par celle de s. Pombe) et procure de nouvelles informations quant au role de cette proteine dans le transfert des electrons prenant place au centre p. Enfin, l'etude par mutageneses, au hasard et dirigee, d'une des sous unites non catalytiques du complexe bc1, la sous unite 8, a permis de verifier son role primordial dans l'assemblage du complexe et d'apporter les premieres bases moleculaires d'une interaction entre le complexe bc1 et le complexe succinate-quinone reductase de la chaine respiratoire

  • Titre traduit

    ˜The œubiquinol-cytochrome C reductase complex molecular basis of the electrons and protons transfer, interaction with the succinate-quinone oxidoreductase complex


  • Pas de résumé disponible.

Consulter en bibliothèque

La version de soutenance existe sous forme papier

Informations

  • Détails : 1 vol. (228 f.)
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr. : f. 212-220

Où se trouve cette thèse ?

  • Bibliothèque : Université Aix-Marseille (Marseille. Luminy). Service commun de la documentation. Bibliothèque de sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : L24891
Voir dans le Sudoc, catalogue collectif des bibliothèques de l'enseignement supérieur et de la recherche.