Colicine N et porine OmpF, un dialogue dynamique

par Rachid El Kouhen

Thèse de doctorat en Biologie cellulaire, biologie structurale et microbiologie

Sous la direction de J.-M. PAGES.

Soutenue en 1995

à Aix-Marseille 1 .


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  • Résumé

    La colicine n, bacteriocine produite par e. Coli, est active sur des souches apparentees. Son mode d'action comprend trois etapes: (i) fixation sur la porine ompf a la surface bacterienne, (ii) utilisation de cette meme porine et des proteines tolaq pour traverser la membrane externe (iii) formation de pores voltage-dependant dans la membrane interne. La colicine n (42kda) est organisee en domaines structuraux, chacun etant associe a une etape du mode d'action. Le domaine central r (67-182) est responsable de la fixation sur ompf. Le domaine n-terminal t, est implique dans la translocation a travers la membrane externe ; il peut etre subdivise en deux sous-domaines t1 et t2. Le site recepteur de la colicine n est conserve sur le trimere ompf purifie. L'interaction colicine n-ompf depend de la presence du domaine r. Le trimere purifie est capable de proteger les cellules sensibles contre l'action des colicines a et n. Le niveau de protection depend de l'etat conformationnel de la porine. Cette association recepteur-ligand a la surface bacterienne est visualisee en microscopie electronique. La cinetique de fixation de la colicine n est tres rapide. L'etude de la translocation montre l'existence de deux populations de colicine n: une, correspondant aux colicines internalisees et une autre, accessible a la surface cellulaire, degradee par les differentes enzymes. 10(#1) secondes est le temps qui separe l'addition de la colicine n et de la formation du pore au niveau de la membrane interne. La vitesse maximale d'efflux de k#+ intracellulaire est obtenue a une multiplicite de 300-400: correspond aux colicines protegees

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