Etude des contributions enthalpiques et entropiques à la variation d'énergie libre redox de protéines de transfert d'électrons : cytochromes et protéines fer-soufre

par Omar Mbarki

Thèse de doctorat en Spectrométries et physicochimie structurale

Sous la direction de P. BERTRAND.

Soutenue en 1995

à Aix-Marseille 1 .


  • Pas de résumé disponible.


  • Résumé

    Dans les systemes biologiques de transfert d'electrons, le potentiel redox d'un type donne de centre varie beaucoup d'une proteine a l'autre. Pour comprendre l'origine de ces variations, nous avons mesure la composante entropique intrinseque ds'#r#c et la composante enthalpique dh' de la variation d'energie libre redox pour une serie de cytochromes de type c et b, et pour des proteines fer-soufre, en utilisant un montage potentiometrique non isotherme. Dans le cas des cytochromes c et b monohemiques, la variation de potentiel de 400 mv qui est observee est due autant a des effets entropiques qu'a des effets enthalpiques. Des experiences a force ionique variable effectuees sur le cytochrome c#5#5#3 de d. Vulgaris hildenborough montrent que la valeur negative de ds'#r#c est due a des effets de solvatation. Ces effets sont attribues aux interactions entre les dipoles du solvant et les propionates de l'heme, une hypothese qui est confirmee par la correlation existant entre l'exposition des propionates au solvant et la valeur de ds'#r#c dans cette serie de cytochromes. Le degre d'exposition des propionates au solvant pourrait egalement moduler la composante enthalpique dh'. Dans le cas des cytochromes tetrahemiques c#3, on observe de grandes variations des parametres thermodynamiques d'un heme a l'autre. Ces variations sont dues aux facteurs mis en evidence chez les cytochromes monohemiques, mais aussi aux interactions redox entre les hemes d'une meme molecule. Les resultats obtenus pour les proteines fer-soufre mettent egalement en evidence l'existence de composantes entropiques importantes. Des experiences a force ionique variable effectuees sur la ferrodoxine 2fe-2s de la cyanobacterie spirulina maxima montrent un comportement complexe dont l'analyse necessite des etudes plus approfondies

Consulter en bibliothèque

La version de soutenance existe sous forme papier

Informations

  • Détails : [6]-162 p.

Où se trouve cette thèse ?

  • Bibliothèque : Université d'Aix-Marseille (Marseille. St Charles). Service commun de la documentation. Bibliothèque universitaire de sciences lettres et sciences humaines.
  • Accessible pour le PEB
  • Bibliothèque : Université d'Aix-Marseille (Marseille. St Charles). Service commun de la documentation. Bibliothèque universitaire de sciences lettres et sciences humaines.
  • Non disponible pour le PEB
  • Bibliothèque : Université d'Aix-Marseille (Marseille. St Charles). Service commun de la documentation. Bibliothèque universitaire de sciences lettres et sciences humaines.
  • Disponible pour le PEB
Voir dans le Sudoc, catalogue collectif des bibliothèques de l'enseignement supérieur et de la recherche.