Activation plaquettaire par l'alpha-thrombine : modes de régulation de la phosphatidylinositol 3-kinase et de la phospholipase C-gamma, en relation avec l'organisation du cytosquelette

par Christine Guinebault

Thèse de doctorat en Biochimie

Sous la direction de Monique Plantavid.

Soutenue en 1994

à Toulouse 3 .


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  • Résumé

    Dans la plaquette humaine stimulee par la thrombine, nous avons montre grace a l'utilisation d'un inhibiteur specifique de tyrosine kinases, la tyrphostine ag-213, l'implication de ces kinases dans le metabolisme des phosphoinositides. L'activite de deux enzymes-cles de ce metabolisme est significativement inhibee. Il s'agit de l'activite phospholipase c (la phospholipase c-gamma 1 etant la meilleure candidate) et de la phosphatidylinositol 3-kinase impliquee dans la synthese du phosphatidylinositol 3,4-bisphosphate. L'induction des tyrosine kinases par la thrombine est egalement impliquee dans la translocation au cytosquelette de la phospholipase c-gamma 1 et de la phosphatidylinositol 3-kinase. La relocalisation de cette derniere est parallele a l'apparition du phosphatidylinositol 3,4-bis phosphate et necessite egalement l'engagement de l'integrine gpiib-iiia (indispensable a l'agregation plaquettaire), suggerant fortement un lien entre ces deux evenements. Nous avons montre que la tyrosine-kinase p125#f#a#k s'associe, au niveau du cytosquelette, a la phosphatidylinositol 3-kinase et serait une bonne candidate pour l'activer. La localisation de ces enzymes du signal aux points de contact plaquette-plaquette, realises en grande partie par gpiib-iiia, suggere un role de ces zones de contact dans la signalisation plaquettaire

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Informations

  • Détails : 173 f

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  • Bibliothèque : Université Paul Sabatier. Bibliothèque universitaire de sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : 1994TOU30261
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