Mouvements latéraux et transverses d'analogues fluorescents de phospholipides dans la membrane plasmique de cellules endothéliales aortiques bovines, in vitro

par Michel Julien

Thèse de doctorat en Biophysique et biologie cellulaire

Sous la direction de J.-F. TOCANNE.

Soutenue en 1994

à Toulouse 3 .


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  • Résumé

    In vitro, sous l'action du facteur basique de croissance des fibroblastes (bfgf) et des lipoproteines de haute densite (hdl), les cellules endotheliales aortiques forment a confluence une couche unique de cellules differenciees. En utilisant des analogues fluorescents de phospholipides, la presence d'une activite amino-phospholipide translocase qui permet le transport specifique des amino-phospholipides du feuillet externe vers le feuillet interne a ete mise en evidence dans la membrane plasmique de ces cellules. La mesure des parametres diffusionnels des amino-phospholipides avant et apres leur transport montre que le feuillet interne de la membrane plasmique est plus fluide que le feuillet externe. Cette activite aminophospholipide translocase est maintenue et induite soit par le bfgf soit par les hdl. L'utilisation d'un anticorps anti-bfgf permet dans les deux cas de neutraliser ces effets inducteurs ce qui indique que la regulation de cette activite est mediee par le bfgf et que ce facteur s'avere donc essentiel pour le maintien et l'induction de l'activite aminophospholipide translocase dans la membrane plasmique des cellules endotheliales aortiques bovines. Par ailleurs un ester de phorbol, le 12-o-tetradecanoylphorbol-13-acetate qui permet la proliferation mais non la differenciation de ce type cellulaire, in vitro, induit une perte de l'activite amino-phospholipide translocase et une modification de la fluidite du feuillet externe de la membrane plasmique. Cette activite amino-phospholipide translocase et sa regulation mises en evidence dans ce travail pourraient intervenir dans les proprietes non procoagulantes de la surface apicale de ces cellules qui peuvent probablement etre reliees a l'absence d'aminophospholipides dans le feuillet externe de la membrane plasmique

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Informations

  • Détails : 199 f

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  • Bibliothèque : Université Paul Sabatier. Bibliothèque universitaire de sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : 1994TOU30240
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