Mise en évidence des pectine méthyltransférases et des hémicellulose méthyltransférases chez le lin. Caractérisation des pectine méthyltransférases

par Marie-Pierre Bruyant-Vannier

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de Claudine Morvan.

Soutenue en 1994

à Rouen .


  • Résumé

    Des activités pectine méthyltransférases (PMT) et hémicellulose transférases (HMT) ont été mises en évidence dans l'appareil de Golgi de cellules de lin. Ces méthyltransférases catalysent le transfert d'un méthyle de la S-adénosyle méthionine (SAM) sur des pectines ou des hémicelluloses endogènes. Les PMT ont été solubilisées et partiellement caractérisées. Le Km de la PMT envers la SAM est de 1 micromole et celui envers l'acide polygalacturonique est de 100 micromoles. Quatre isoformes de la PMT ont été observées dont les pI sont 4-5, 6-7, 7,5-8,5 et 9. Les PMT ont des masses moléculaires élevées (100 à 250 kDa). Un anticorps dirigé contre une pectine méthyltransférase pariétale purifiée reconnaît des enzymes endomembranaires qui développent une activité PMT et une activité pectine méthylestérase. L'hypothèse selon laquelle les PMT seraient les précurseurs des pectine méthyltransférases (PME) est discutée


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  • Disponible pour le PEB
  • Cote : 94/ROUE/S006
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