Phosphines et hemoproteines : reconversion du cyt p420 en cyt p450 et etude du mecanisme de transfert d'electron dans les reactions de self-echange

par NATHALIE LEGRAND

Thèse de doctorat en Sciences chimiques

Sous la direction de G. SIMONNEAUX.

Soutenue en 1994

à Rennes 1 .

    mots clés mots clés


  • Résumé

    L'etude de deux hemoproteines a ete realisee a travers la complexation de phosphines. Le cytochrome p450: la complexation de trimethylphosphine sur le cytochrome p450 dans les deux degres d'oxydation du fer a ete suivie par spectroscopie visible. Les parametres thermodynamiques montrent la bonne affinite du ligand pour le cyt p450, reduit et oxyde, complexe par pme#3, montrent une forte sensibilite du ligand a la nature du ligand axial et de l'environnement proteique, si on les compare a ceux obtenus sur la myoglobine, l'hemoglobine et les composes modeles. Le cyt p420 est une forme inactive du cyt p450. La complexation de differentes phosphines permet la renaturation de la proteine en une forme active, le cyt p450, sur la base des etudes en spectroscopie visible et d'un test d'activite enzymatique. Les proprietes electroniques des ligands phosphines paraissent determinantes puisque les phosphines ne permettent pas la reconversion. Le cytochrome c: la trimethylphosphine, en se complexant dans les deux degres d'oxydation du cyt c dmc et cyt c natif a permis de mettre en evidence un transfert d'electron entre les deux etats redox. Les etudes de la reaction de self-echange ont ete suivies en fonction de la force ionique par rmn. Les constantes de vitesse de transfert d'electron a force ionique infinie, et les energies de reorganisation, calculees selon la theorie de marcus, ont permis de souligner le role important de la rigidite de l'heme, au sein de la poche de l'heme, dans le controle des vitesses de transfert d'electron. Ainsi, plus l'heme est stabilise par des liaisons avec la proteine, plus l'energie de reorganisation diminue et plus la constante infinie augmente


  • Pas de résumé disponible.

Consulter en bibliothèque

La version de soutenance existe sous forme papier

Informations

  • Détails : 161 P.
  • Annexes : 170 REF.

Où se trouve cette thèse ?

  • Bibliothèque : Université de Rennes I. Service commun de la documentation. Section sciences et philosophie.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : TA RENNES 1994/127
Voir dans le Sudoc, catalogue collectif des bibliothèques de l'enseignement supérieur et de la recherche.