Les protéines de réserve des graines de lupin jaune (lupinus luteus l. Légumineuses) : purification, composition et biosynthèse

par MARIE-ANDREE ESNAULT BLANCHARD

Thèse de doctorat en Sciences biologiques

Sous la direction de Jean Citharel.

Soutenue en 1994

à Rennes 1 .

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  • Résumé

    Les globulines du lupin jaune sont constituees de quatre types de proteines. Les plus representees quantitativement, les conglutines alpha et beta, appartiennent aux classes des legumines et vicilines. La conglutine alpha est formee de polypeptides acides associes par des liaisons disulfures a des polypeptides basiques. Deux sortes d'associations sont mises en evidence. Elles permettent de proposer un schema de maturation du pro-polypeptide precurseur. A l'oppose des autres legumineuses, les legumines du lupin jaune sont synthetisees avant les vicilines. Ces dernieres ne sont matures que tres tardivement, avant la dessiccation de la graine. Les deux autres proteines de reserve des lupins sont les conglutines delta et gamma. La premiere est complexe dans le lupin jaune. Toutefois, la purification de la proteine dans d'autres especes de lupins met en evidence un modele commun. La conglutine gamma, simple sur le plan de sa structure a un role encore inconnu dans la graine. Ses differentes caracteristiques sont discutees dans ce sens, et notamment, sa biosynthese precoce et son elution dans l'eau d'imbibition des graines


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Informations

  • Détails : 198 P.
  • Annexes : 236

Où se trouve cette thèse ?

  • Bibliothèque : Université de Rennes I. Service commun de la documentation. Section sciences et philosophie.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : TA RENNES 1994/43
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