Modelisation du site actif des cytochromes de type c par la microperoxydase-8 etude par diffusion raman de resonance. Structure et environnement de l'heme des cytochromes bacteriens c' et c#2

par SAMYA OTHMAN

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de Alain Desbois.

Soutenue en 1994

à Paris 11 .

    mots clés mots clés


  • Résumé

    L'analyse structurale des cytochromes est un moyen de comprendre leurs proprietes d'oxydoreduction. Dans nos etudes par diffusion raman de resonance, la microperoxydase-8 (mp8), issue directement de digestions proteasiques du cytochrome c de cheval, a ete utilisee pour modeliser le site actif des cytochromes de type c. Sous forme pentacoordonnee, la mp8 simule les hemoproteines pentacoordonnees comme le cytochrome c' reduit. L'analyse des spectres de la mp8 ferreuse pentacoordonee et d'un complexe analogue fe(ii)-2meimh, a permis de definir les bornes de variation du mode axial v(fe-his), representees sous forme d'echelles histidine et histidinate. La frequence de ce mode permet de detecter les interactions heme-his-proteine et de mesurer leur force ; elle est egalement correlee au potentiel redox de l'hemoproteine et vraisemblablement, a sa fonction biologique. Par analogie, la frequence du mode v(fe-his) des cytochromes c' suggere que l'his proximale interagit par liaison hydrogene avec la proteine. Cette interaction heme-his-proteine serait l'element central de la regulation de l'equilibre de spin (spin intermediaire/spin fort) des cytochromes c' oxydes. Les complexes hexacoordonnes de mp8 generes par addition d'imidazole, lysine ou n-acetylmethionine, miment des coordinations plausibles des cytochromes c hexacoordonnes (his/his), (his/lys) et (his/met). Le mode raman v#1#0 est un bon indicateur de la structure de l'heme c ferrique. Les modes v#1#1 et v#5#0 sont sensibles a la coordination axiale des hemes c ferreux. Les sensibilites de ces trois modes sont utilisees pour detecter les variations structurales du cytochrome c#2 sauvage de rhodobacter capsulatus et de quatre mutants-cles. L'heme des cytochromes c#2 est flexible et existerait sous deux conformations plus ou moins distordues. Les consequences structurales des mutations sur les proprietes redox du cytochrome c#2 sont discutees

  • Titre traduit

    Modelling of the active site of c-type cytochromes with microperoxidase-8 a resonance raman study. Structure and heme environment of bacterial cytochromes c' and c#2


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