Allergie aux proteines du lait. Etude des allergenes majeurs et analyse des structures antigeniques et allergeniques (epitopes) des caseines

par Hervé Bernard

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de Jean-Michel Wal.

Soutenue en 1994

à Paris 11 .

    mots clés mots clés


  • Résumé

    2 a 3% des allergies alimentaires chez l'enfant peuvent etre imputes au lait. Les principales proteines du lait (beta-lactoglobuline, alpha-lactalbumine, lactoferrine, serum albumine bovine et caseine entiere) ont ete isolees et purifiees. La variabilite de la reponse ige humaine a l'encontre de ces proteines a ete etudiee sur 137 serums de patients allergiques au lait de vache a l'aide d'un test eia specifique et sensible. 75% des patients sont sensibles a plus d'une proteine et toutes les proteines testees peuvent provoquer une reponse ige. La caseine entiere apparaissant comme un allergene majeur (60% des serums positifs), une analyse de la specificite fine des ige pour ses differents composants (les caseines alphas1, alphas2, beta et kappa) a ete entreprise. 85% des serums positifs a la caseine entiere reconnaissent simultanement chacune des 4 caseines, les reponses les plus fortes etant obtenues avec les caseines les plus abondantes (alphas1 et beta). La recherche d'epitopes majeurs au sein de chaque caseine a combine trois strategies: i) la comparaison de l'allergenicite de proteines natives a celle de proteines modifiees; ii) le clivage enzymatique progressif de la molecule en ses extremites n- ou/et c-terminale et l'evaluation de l'immunoreactivite des peptides resultants; iii) l'etude des immunoreactivites croisees entre caseines d'especes eloignees. La reponse ige apparait alors tres variable. Si pour chacune des proteines, une seule et meme region ne peut etre mise en cause, une specificite accrue des ige envers certaines sequences a ete determinee, telles que la sequence 1-139 de la caseine beta et la partie 105-199 de la caseine alphas1. Des epitopes specifiques de chaque caseine ou au contraire communs a plusieurs d'entre elles ont egalement ete caracterises: i) un epitope specifique d'une caseine et d'une espece, la sequence 130-169 de la caseine kappa bovine; ii) des epitopes specifiques d'une caseine mais communs a plusieurs especes comme la region 106-139 de la caseine beta; iii) une region commune a plusieurs caseines et a plusieurs especes inscrite dans un epitope, le site majeur de phosphorylation

  • Titre traduit

    Cow's milk proteins allergy. A study of major allergens. Structural analysis of antigenic and allergenic sites of caseins


  • Pas de résumé disponible.

Consulter en bibliothèque

La version de soutenance existe sous forme papier

Informations

  • Détails : 205 P.
  • Annexes : 222 REF.

Où se trouve cette thèse\u00a0?

  • Bibliothèque : Université Paris-Saclay. DIBISO. BU Orsay.
  • Accessible pour le PEB
  • Bibliothèque : Centre Technique du Livre de l'Enseignement supérieur (Marne-la-Vallée, Seine-et-Marne).
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : TH2014-011824

Cette version existe également sous forme de microfiche :

  • Bibliothèque : Université de Lille. Service commun de la documentation. Bibliothèque universitaire de Sciences Humaines et Sociales.
  • Non disponible pour le PEB
  • Cote : 1994PA112220
  • Bibliothèque : Université Paris-Est Créteil Val de Marne. Service commun de la documentation. Section multidisciplinaire.
  • PEB soumis à condition
Voir dans le Sudoc, catalogue collectif des bibliothèques de l'enseignement supérieur et de la recherche.