Structure-fonction des variants m et z de l'alpha-1-antitrypsine humaine

par ARTUR SIXTO TAPIA et M. GOLDBERG

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de R. CARRELL.

Soutenue en 1994

à Paris 7 .

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  • Résumé

    L'alpha-1-antitrypsine (aat) est une glycoproteine monomerique appartenant a la superfamille des inhibiteurs de serine-proteases ou serpines. L'aat normale (ou aat m) est abondante dans le serum. Le variant z d'aat differe du variant m par un seul acide amine, qui se trouve a un endroit cle pour la structure de la boucle contenant le centre actif. La modification de la structure de cette boucle entraine un phenomene de polymerisation moyennant l'insertion de la boucle dans le feuillet beta d'une deuxieme molecule d'aat. L'aat z est retenue dans le reticulum endoplasmique des hepatocytes sous forme de polymeres, et son defaut de secretion est associee a diverses pathologies. L'objectif du travail a ete de mieux comprendre et d'etudier les moyens de prevenir le defaut de secretion de l'aat z. La traduction in vitro de l'aat a permis d'etudier la glycosylation et l'agregation des deux variants dans des membranes microsomales. Les variants m et z ont ete purifies a partir de plasma et divers pics d'aat ont ete caracterises. L'effet d'inhibition de divers peptides homologues de la boucle sur la polymerisation de l'aat purifiee a ete analyse. La fluorescence intrinseeque des variants m et z a servi a etudier la structure de la boucle et le mecanisme de polymerisation, ainsi que l'interaction des peptides avec l'aat

  • Titre traduit

    Structure-function of the m and z variants of human alpha-1-antitrypsin


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Informations

  • Détails : 146 P.
  • Annexes : 135 REF.

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  • Bibliothèque : Université Paris Diderot - Paris 7. Service commun de la documentation. Bibliothèque Universitaire des Grands Moulins.
  • Accessible pour le PEB
  • Cote : TS1994
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