Etude genetique et physiologique de la proteine kinase kin28p de saccharomyces cerevisiae

par Jean-Gabriel Valay

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de F. LACROUTE.

Soutenue en 1994

à Paris 6 .

    mots clés mots clés


  • Résumé

    Le but de cette these est d'etudier la fonction assuree par le produit du gene kin28 de saccharomyces cerevisiae. Cette proteine appartient a la famille des serine-threonine kinases, assure une fonction essentielle pour la croissance cellulaire et presente une identite de sequence importante avec le produit des genes cdc28 de s. Cerevisiae et mo15 du xenope. Nous avons selectionne des alleles mutants conditionnels kin28-ts, puis nous avons identifie deux suppresseurs multicopies du phenotype thermosensible de ces mutants. Le produit de ces deux nouveaux genes assurent egalement une fonction essentielle pour la croissance cellulaire. Le premier, appele mca28, code pour une proteine presentant les sites consensus des serine-threonine kinases. Le deuxieme gene, appele ccl1, code pour une proteine qui appartient a la famille des cyclines, et ressemble plus particulierement aux cyclines de type c. L'expression de ccl1 n'est pas regulee au cours du cycle cellulaire, et sa surexpression permet de sauver le phenotype letal d'un triple mutant cln1,2,3. Nous avons montre que ccl1p et kin28p interagissent physiquement et nous avons postule que cette interaction est impliquee dans la regulation de l'activite kinase de kin28p. Nous n'avons pas mis en evidence de lien entre l'activite du produit de ces trois genes et celle du produit des genes cdc28 ou mo15. L'etude du phenotype terminal des mutants kin28-ts et ccl1-ts ou celui d'un mutant nul mca28, ne nous a pas permis de decouvrir la fonction exacte du produit du gene kin28. Cependant, ce travail revele l'existence d'un nouveau systeme essentiel d'interaction genetique


  • Pas de résumé disponible.

Consulter en bibliothèque

La version de soutenance existe sous forme papier

Informations

  • Détails : 187 P.
  • Annexes : 184 REF.

Où se trouve cette thèse ?

  • Bibliothèque : Université Pierre et Marie Curie. Bibliothèque Universitaire Pierre et Marie Curie. Section Biologie-Chimie-Physique Recherche.
  • Accessible pour le PEB
  • Bibliothèque : Université Pierre et Marie Curie. Bibliothèque Universitaire Pierre et Marie Curie. Section Biologie-Chimie-Physique Recherche.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : T Paris 6 1994 452
  • Bibliothèque : Université Pierre et Marie Curie. Bibliothèque Universitaire Pierre et Marie Curie. Section Biologie-Chimie-Physique Recherche.
  • Accessible pour le PEB
  • Bibliothèque : Centre Technique du Livre de l'Enseignement supérieur (Marne-la-Vallée, Seine-et-Marne).
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : PMC RT P6 1994
Voir dans le Sudoc, catalogue collectif des bibliothèques de l'enseignement supérieur et de la recherche.