La laminine-5 : une nouvelle proteine d'adhesion impliquee dans les epidermolyses bulleuses jonctionnelles. caracterisation genetique et fonctionnelle

par CHRISTIAN BAUDOIN

Thèse de doctorat en Sciences médicales

Sous la direction de MENEGUZZI.

Soutenue en 1994

à Nice .

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  • Résumé

    Nous avons identifie une nouvelle proteine d'adhesion specifique des systemes epitheliaux qui n'est pas detectee dans la peau de la plupart des patients atteints d'epidermolyse bulleuse jonctionnelle gravis (ebj herlitz), une genodermatose caracterisee par le decollement de l'epiderme et du derme. Cette sialoglycoproteine d'environ 400 kda est constituee de 3 sous-unites de 105 kda (gamma 2), 140 (beta3) et 165 kda (alpha3). L'isolement et la caracterisation de clones codant pour les sous-unites gamma2 et alpha3 nous ont revele que cette proteine est une isolaminine avec des domaines n- et c-terminaux tronques et une sequence en acides amines tres divergente de celles des laminines isolees a ce jour. Dans le but de mettre en evidence un lien entre l'expression alteree de la laminine-5 et les ebj herlitz, une analyse systematique du taux d'expression des genes codant pour les trois sous-unites de la proteine a ete entreprise. Dans tous les cas etudies, un defaut d'expression d'au moins une des trois sous-unites est mis en evidence, suggerant que chez les patients ebj herlitz les genes codants pour la laminine-5 sont porteurs d'alterations genetiques. Le sequencage des adnc de la sous-unite gamma2 obtenue d'un patient atteint d'ebj herlitz nous a permis la detection d'une mutation non-sens sur le gene correspondant lamc2. Une expression forte et transitoire de la chaine alpha3 dans le plancher du tube neural, lorsque les neurones moteurs migrent et se polarisent, nous revele que la laminine-5 pourrait avoir d'autres roles que l'adhesion cellulaire et la cohesion des systemes epitheliaux


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Informations

  • Détails : 160 P.
  • Annexes : 224 REF.

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