Glycosidases du suc digestif d'achatine et reactions de transglycosylation

par SYLVIE NZONZA LEPAROUX

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de Bernard Colas.

Soutenue en 1994

à Nantes .

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  • Résumé

    Les glycosidases catalysent des reactions d'hydrolyses mais aussi des reactions d'hydrolyse reverse et des reactions de transglycosylation. Ces dernieres sont definies comme le transfert de toute unite glycosyle a un accepteur portant un groupement hydroxyle, autre que l'eau. La synthese enzymatique par une reaction de transglycosylation depend en grande partie de la source utilisee. L'etude des potentialites du suc digestif d'achatina achatina a catalyser des reactions de transglycosylation, en presence de phenylethanol) et des hydroxyamino acides, serine, threonine et hydroxyproline, comme accepteurs, a revele que les activites -galactosidase et -glucosidase presentent des proprietes de transglycosylation interessantes. Ainsi, des taux importants de galactosyl-(z-ser-ome) et galactosyl-(z-hyp-ome) sont obtenus avec la z-ser-ome et la z-hyp-ome comme accepteurs de glycosyle, 35% et 28% respectivement. Ces taux tres eleves, encore jamais rapportes dans la litterature, nous ont amenes a caracteriser plusieurs glycosidases du suc. Deux -fucosidases a large specificite et une -galactosidase acide a specificite stricte pour les -galactosides ont ete ainsi purifiees. L'etude des proprietes cinetiques des -fucosidases i et ii montre leur comportement non michaelien. La determination du ph optimal d'hydrolyse de la -galactosidase met en evidence son caractere particulierement acide. Cette propriete et le fait que cette enzyme possede une specificite stricte pour les -galactosides nous ont incites a entreprendre une etude approfondie de ses proprietes physicochimiques, moleculaires et cinetiques. Les capacites de ces differentes glycosidases a catalyser des reactions de transglycosylation ont aussi ete etudiees. La -fucosidase i se revele l'enzyme la plus performante pour glycosider les acides amines


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  • Détails : 156 P.
  • Annexes : 255 REF.

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  • Bibliothèque : Université de Nantes. Service commun de la documentation. Section Sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : 94 NANT 2037
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  • Cote : 94 NANT 2037
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