Contribution à l'étude structure-fonction de l'ezrine

par Christophe Andreoli

Thèse de doctorat en Biologie cellulaire

Sous la direction de P. MANGEAT.

Soutenue en 1994

à Montpellier 2 .


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  • Résumé

    L'ezrine est une proteine epitheliale impliquee dans l'ancrage du cytosquelette a la membrane. Le domaine amino-terminal globulaire et le domaine carboxy-terminal, constitue d'une sequence repliee en helice alpha suivie d'une partie distale fortement chargee, interviendraient respectivement dans l'interaction avec la membrane et le cytosquelette. Dans la cellule parietale gastrique, l'ezrine serait un element regulateur central de la dynamique membranaire et la mobilisation du cytosquelette associee lors de la stimulation de la secretion acide. Cette hypothese est renforcee ici par la mise en evidence de la capacite du domaine carboxy-terminal a moduler l'organisation du cytosquelette membranaire des cellules d'insectes sf9, apres sa surexpression par l'intermediaire d'un baculovirus recombinant. Des proprietes d'autoassociation sont mises en evidence in vitro et pourraient rendre compte de l'effet inhibiteur exerce par le domaine n terminal sur l'activite morphogenique de la proteine. L'existence d'un site d'interaction avec le cytosquelette dans le domaine n terminal suggere un autre mecanisme regulateur impliquant une competition entre les deux domaines pour l'actine

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Informations

  • Détails : [1], 176 f
  • Annexes : Bibliogr.: f. 150-176

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  • Cote : TS 94.MON-128
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