Etude structurale du nucléosome par une stratégie de protéolyse sélective des histones

par Jean-Louis Banères

Thèse de doctorat en Biochimie et biologie moléculaire

Sous la direction de J. PARELLO.

Soutenue en 1994

à Montpellier 2 .


  • Résumé

    La proteolyse du complexe chromatinien par la clostripaine permet d'eliminer selectivement les segments n-terminaux des histones cur. Nous montrons que l'accessibilite du domaine nterminal de l'histoire h4 varie en fonction de la presence ou de l'absence de l'histone h1, ce qui nous conduit a proposer un modele decrivant la localisation du segment n-terminal de l'histone h4 dans le nucleosome. Nous etablissons, par rmn et spectrometrie de masse, que la proteolyse par la clostripaine permet de reduire l'heterogeneite chimique et conformationnelle des complexes d'histones. Nous montrons, par diffusion des neutrons, que la proteolyse par la clostripaine n'affecte pas l'identite structurale de l'octamere d'histones, d'une part, et, d'autre part, que le tetramere central conserve une organisation similaire qu'il soit libre en solution ou integre dans le complexe octamerique

  • Titre traduit

    Structural analysis of the nucleosome complex after selective proteolysis of the histones by clostripain


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Informations

  • Détails : 228, [49] f
  • Annexes : Bibliogr.: f. 217-228

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  • Disponible pour le PEB
  • Cote : TS 94.MON-106
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