Modulation des défenses immunitaires humaines par les produits laitiers : interactions entre des peptides issus de l'hydrolyse des caséines bovines et les leucocytes polymorphonucléaires humains

par Najat Rabgaoui

Thèse de doctorat en Biochimie. Biologie moléculaire

Sous la direction de JEAN TORREILLE.

Soutenue en 1994

à Montpellier 2 .


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  • Résumé

    Les effets de peptides provenant de l'hydrolyse des caseines bovines sur la liberation d'especes oxygenees reactives (eor), la degranulation, le chimiotactisme et la production d'acide 5-hydroxy-eicosatetraenoique (5-hete) et de leucotriene b#4 (ltb#4) par les leucocytes polymorphonucleaires (pmn) ont ete etudies, les pmn ayant ete actives soit par le n-formyl-methionyl-leucyl-phenylalanine (fmlp), soit par l'acetate de phorbol myristate, soit par l'ionophore calcique a23187. Le fragment peptidique de la b-caseine bovine (60-63) inhibe la production des eor et celle de 5-hete par les pmn actives, mais est sans effet sur la liberation de: - glucoronidase et la production de ltb#4. Il augmente le chimiotactisme des pmn vers les fortes concentrations de fmlp. Le fragment peptidique de l'a-caseine bovine (90-95) augmente les quantites d'eor, de 5-hete et de lysozyme produites, mais il est sans effet sur le chimiotactisme, la liberation de; - glucoronidase et de ltb#4. Les deux peptides augmentent les quantites d'acide arachidonique liberees lors de la stimulation par a23187 des pmn supplementes par l'acide arachidonique. Certains peptides produits au cours de la digestion des caseines du lait de vache peuvent donc agir sur les fonctions des pmn en modulant l'activite des endoperoxydases responsables de la reduction du 5-hpete en 5-hete. Lors de l'activation des pmn, les peptides sont exposes a la myeloperoxydase et au peroxyde d'hydrogene liberes, leurs restes tyrosyls sont transformes en radicaux tyrosyls qui dimerisent

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  • Détails : 107 f
  • Annexes : Bibliogr.: f. [95]-107

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