Contribution a l'etude du systeme peptidasique de streptococcus thermophilus cnrz 302

par FRANCOISE RUL

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de Georges Novel.

Soutenue en 1994

à Caen .

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  • Résumé

    Streptococcus thermophilus est une bacterie lactique qui ne possede pas de protease de paroi et dont le systeme peptidasique a ete peu caracterise jusqu'a present. Notre travail a donc consiste a dresser un inventaire des peptidases presentes chez une souche de s. Thermophilus. Apres chromatographie d'echanges d'ions d'un extrait intracellulaire de la souche cnrz 302, nous avons mis en evidence la presence d'au moins 10 peptidases. Par la suite, deux aminopeptidases de cette souche, apii et apiii, ont ete purifiees. Il s'agit de deux metalloenzymes presentant une activite optimale a ph 7 et 8,5 a 36 et 60c, respectivement. Apii est une enzyme monomerique de masse moleculaire 97 kda alors qu'apiii est multimerique (360 kda). Apii est une aminopeptidase de large specificite alors qu'apiii est une glutamyl aminopeptidase specifique des acides amines acides. Elles presentent des homologies avec les aminopeptidases pepn (apii) et pepa (apiii) des lactocoques. Le gene codant pour une aminopeptidase generale de s. Thermophilus cnrz 302 a ensuite ete clone dans e. Coli. Cette aminopeptidase, surexprimee chez e. Coli, semble identique a l'aminopeptidase pepc des lactocoques. Nos resultats montrent que le systeme peptidasique de s. Thermophilus est tres analogue a celui des lactocoques


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Informations

  • Détails : 128 P.
  • Annexes : 194

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