La nitrite réductase (Cytochrome CD1) et le système respiratoire anaérobie de la bactérie marine dénitrifiante Pseudomonas naitica 617 : purification et étude biochimique

par Stéphane Besson

Thèse de doctorat en Océanologie

Sous la direction de Guy Fauque.

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  • Résumé

    La nitrite reductase (cytochrome cd#1) de pseudomonas nautica 617 a ete purifiee jusqu'a homogeneite electrophoretique a partir de la fraction soluble de cette bacterie marine cultivee en anaerobiose avec le nitrate comme accepteur terminal d'electrons. La fraction la plus pure presentait un coefficient a#2#8#0#n#m#(#o#x#)/a#4#1#0#n#m#(#o#x#) egal a 0. 90. Cette enzyme periplasmique est un homodimere et chaque sous-unite de 60 kda comprend un heme c et un heme d#1 comme groupements prosthetiques, tous deux de spin faible. L'extremite n-terminale de la proteine a ete sequencee et le potentiel redox des hemes c et d#1 a ete determine (e#m#,#7#. #6 = 199 mv pour l'heme d#1 et e#m#,#7#. #6 = 234 mv pour l'heme c) et n'a pas montre de dependance vis-a-vis du ph. L'etude enzymatique preliminaire du cytochrome cd#1 a permis de mettre en evidence la formation d'un complexe heme d#1 - no, intermediaire de la reaction, et la liberation de no, produit de la reaction. Les resultats vont dans le sens de la theorie d'un complexe enzymatique associant nitrite reductase et oxyde nitrique reductase. Un phenomene de reduction non enzymatique du nitrite a egalement ete rapporte, et l'influence respective de divers facteurs sur cette reaction a ete testee. D'autres metalloproteines ont ete isolees de cultures en conditions denitrifiantes de pseudomonas nautica 617. Cinq cytochromes de type c, une proteine a siroheme et une ferredoxine ont ete purifies a partir de la fraction soluble. La nitrate reductase a ete extraite par traitement thermique des membranes, ainsi qu'un cytochrome non identifie. La nitrate reductase contient du molybdene et des centres fer-soufre


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Informations

  • Détails : 1 vol. ( 144 f.)
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr. : f. 131-144

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  • Bibliothèque : Université Aix-Marseille (Marseille. Luminy). Service commun de la documentation. Bibliothèque de sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : 25747
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